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2021年08月28日
俳優の錬金術Alchemy of Actor 知覚の哲学Philosophy of perception 75
俳優の錬金術Alchemy of Actor 知覚の哲学Philosophy of perception 75
Chemistry35
“本当に大切なものは目には見えない”
“ 目に見えないところで何が起こっているのかを想像することが大事”
化学結合：物質中での原子と原子の結び 結合の力は 粒子間の電子の授受による
その電子の授受の仕方により 結合の種類が分類される
【有機化合物organic compound 】 炭素Cを骨格とした化合物
炭素は不対電子が４つある故に いろいろな原子/水素。酸素。窒素などと共有結合
「天然高分子化合物natural macromolecule 」
【アミノ酸 amino acid】 01
広義には（特に化学の分野）アミノ基-NH2とカルボキシ基-COOHの両方の官能基を持つ有機化合物の総称
一般式は R-CH(NH2)COOH
狭義には（特に生化学や一般的な場合）
生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸proteinogenic amino acid 」を指す
【α-アミノ酸proteinogenic amino acid 】 構造式：RCH(NH2)COOH
カルボキシ基が結合している炭素（α炭素）にアミノ基も結合しているアミノ酸
＜トリプトファンW/Trp (Tryptophan) R-CH2C8H6N 化学式；C11H12N2O2
コドン；UGG ヒトタンパク質中 1.22 ％存在
疎水性 側鎖にインドール環を持ち 芳香属性
糖原性、ケト原性の両方を持つ。多くのタンパク質中に見出されるが、含量は低い。
インドールndole：分子式C8H7N、 ベンゼン環とピロール環が縮合した構造をとる有機化合物。
インドールは塩基baseではない:Nの孤立電子対lone pair が芳香環aromatic ringの形成に関与し。
ほとんどのアミンamine とは異なり、インドールはプロトン (H+) を受け取る
芳香族求電子置換反応に対して最も反応性が高いインドールの位置はC-3位で
ベンゼンよりも反応性高い
電子豊富な性質のため、インドールは容易に酸化される。
インドールのC-2 - C-3π結合のみが、環化付加反応cycloaddition reaction(あるπ電子系に対し
別のπ電子系が付加反応を起こし環を形成する化学反応) を起こす
インドールに置換基のついた構造はトリプトファンに由来する神経伝達物質セロトニン メラニン
麦角アルカロイド 合成物LSDなど幻覚作用を示すアルカロイドに含まれる。
ピロール環prrrole ring:分子内にピロールを部分構造として含む化合物この構造
ピロールpyrrole 分子式C4H5N :五員環構造を持つ複素環式芳香族化合物アミンの一種
ピロールはNを含むが、その塩基性はアミン ピリジンに比べてはるかに低い。
これはN\のもつlone pairが環全体に非局在化されているため べンゼン炭素のn電子と局在化
ナイアシンの体内活性物質NAD(H)、セロトニン、メラトニンといったホルモン、キヌレニン等生体色素として重要
Niacin; ビタミンB3；糖質 資質 タンパク質の代謝に不可欠。
エネルギー代謝中の酸化還元酵素の補酵素として重要。
循環系、消化系、神経系の働きを促進する。
NAD/nicotinamide adenine dinucleotide ；全ての真核生物で用いられる電子伝達体。
さまざまな脱水素酵素の補酵素として機能
酸化型 (NAD+) 還元型 (NADH) の2つの状態を取り得る。
二電子還元を受けるが、中間型は生じない。
NAD+は生物のおもな酸化還元反応の多くにおいて必須成分(補酵素）
細胞呼吸/好気呼吸(酸化的リン酸化；NADHなどの水素受容体を酸化し、
酸素に電子を伝えて水を生 成 電子伝達系 ）の中心的な役割を担う
ヒトの体内に置いて概日リズムcircadian rhythm と関連するセロトニン メラトニン代謝
健康維持にとって欠かせない 適量の摂取は精神・神経を落ち着かせる
タンパク質が多いほど多く含まれる 肉.魚.豆.ナッツ.豆乳.乳製品などに豊富
チョコレート.オート麦.バナナ.ドリアン.マンゴー.ナツメヤシ.カッテージチーズ.鶏肉.アヒル.胡麻.ひよこ豆.向日葵の種.スピルリナ.落花生などにも含まれる
＜チロシンY/Tyr tyrosine R-CH2C6H4OH 化学式；C9H11NO3
コドン；UAU, UAC ヒトタンパク質中 2.66 ％存在 準必須アミノ酸
極性無電荷側鎖アミノ酸 芳香族アミノ酸 糖原性.ケト原性を持つ。
ヒドロキシ基の位置が異なる3種の異性体、pパラ-Tyr m メタ-Tyr、 oオルト-Tyrが存在が、
PAH/phenylalanine hydroxylase(チロシンを合成する酵素) による酵素反応で合成されるのは p-Tyr のみ。
他の2つの異性体は酸化ストレスが高い場合にヒドロキシルラジカルの攻撃によって生成する。
チロシンは酵素チロシンヒドロキシラーゼによって ドーバに変換される
酸化ストレスoxidative stress；活性酸素ROSreactive oxygen species (大気中に含まれるO2分子
が、より反応性の高い化合物 に変化したものの総称) が産生され障害作用を発現する生体作用と、
生体システムが活性酸素を直接解毒したり、生じた障害を修復したりする生体作用との間で
均衡が 崩れた状態 過酸化物やフリーラジカルradical が産生され、
タンパク質.脂質.DNAが障害され様々な細胞内 器官が障害を受ける
ラジカルradical ；不対電子をもつ原子.分子.イオンのこと、
不対電子を持たないが オクテット則(Octet rule原子の最外殻電子の数が8個あると化合物.
イオンが安定に存在するという経験則) を満たさず、活性で短寿命の中間化学種一般の総称
プロテインキナーゼprotein kinase(タンパク質分子にリン酸基を付加する(リン酸化)酵素 )の作用で
ある種の酵素の機能や活性を変化させるため、シグナル伝達で重要な役割を果たす。
チロシンは甲状腺ホルモンのチロキシンT4thyroxine 、トリヨードチロニンやメラニン色素melanin 、
生理活性なカテコールアミンであるドーパミンdopamine 、ノルアドレナリンnoradrenaline
アドレナリンadrenaline の前駆体
と たのしい演劇の日々
Chemistry35
“本当に大切なものは目には見えない”
“ 目に見えないところで何が起こっているのかを想像することが大事”
化学結合：物質中での原子と原子の結び 結合の力は 粒子間の電子の授受による
その電子の授受の仕方により 結合の種類が分類される
【有機化合物organic compound 】 炭素Cを骨格とした化合物
炭素は不対電子が４つある故に いろいろな原子/水素。酸素。窒素などと共有結合
「天然高分子化合物natural macromolecule 」
【アミノ酸 amino acid】 01
広義には（特に化学の分野）アミノ基-NH2とカルボキシ基-COOHの両方の官能基を持つ有機化合物の総称
一般式は R-CH(NH2)COOH
狭義には（特に生化学や一般的な場合）
生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸proteinogenic amino acid 」を指す
【α-アミノ酸proteinogenic amino acid 】 構造式：RCH(NH2)COOH
カルボキシ基が結合している炭素（α炭素）にアミノ基も結合しているアミノ酸
＜トリプトファンW/Trp (Tryptophan) R-CH2C8H6N 化学式；C11H12N2O2
コドン；UGG ヒトタンパク質中 1.22 ％存在
疎水性 側鎖にインドール環を持ち 芳香属性
糖原性、ケト原性の両方を持つ。多くのタンパク質中に見出されるが、含量は低い。
インドールndole：分子式C8H7N、 ベンゼン環とピロール環が縮合した構造をとる有機化合物。
インドールは塩基baseではない:Nの孤立電子対lone pair が芳香環aromatic ringの形成に関与し。
ほとんどのアミンamine とは異なり、インドールはプロトン (H+) を受け取る
芳香族求電子置換反応に対して最も反応性が高いインドールの位置はC-3位で
ベンゼンよりも反応性高い
電子豊富な性質のため、インドールは容易に酸化される。
インドールのC-2 - C-3π結合のみが、環化付加反応cycloaddition reaction(あるπ電子系に対し
別のπ電子系が付加反応を起こし環を形成する化学反応) を起こす
インドールに置換基のついた構造はトリプトファンに由来する神経伝達物質セロトニン メラニン
麦角アルカロイド 合成物LSDなど幻覚作用を示すアルカロイドに含まれる。
ピロール環prrrole ring:分子内にピロールを部分構造として含む化合物この構造
ピロールpyrrole 分子式C4H5N :五員環構造を持つ複素環式芳香族化合物アミンの一種
ピロールはNを含むが、その塩基性はアミン ピリジンに比べてはるかに低い。
これはN\のもつlone pairが環全体に非局在化されているため べンゼン炭素のn電子と局在化
ナイアシンの体内活性物質NAD(H)、セロトニン、メラトニンといったホルモン、キヌレニン等生体色素として重要
Niacin; ビタミンB3；糖質 資質 タンパク質の代謝に不可欠。
エネルギー代謝中の酸化還元酵素の補酵素として重要。
循環系、消化系、神経系の働きを促進する。
NAD/nicotinamide adenine dinucleotide ；全ての真核生物で用いられる電子伝達体。
さまざまな脱水素酵素の補酵素として機能
酸化型 (NAD+) 還元型 (NADH) の2つの状態を取り得る。
二電子還元を受けるが、中間型は生じない。
NAD+は生物のおもな酸化還元反応の多くにおいて必須成分(補酵素）
細胞呼吸/好気呼吸(酸化的リン酸化；NADHなどの水素受容体を酸化し、
酸素に電子を伝えて水を生 成 電子伝達系 ）の中心的な役割を担う
ヒトの体内に置いて概日リズムcircadian rhythm と関連するセロトニン メラトニン代謝
健康維持にとって欠かせない 適量の摂取は精神・神経を落ち着かせる
タンパク質が多いほど多く含まれる 肉.魚.豆.ナッツ.豆乳.乳製品などに豊富
チョコレート.オート麦.バナナ.ドリアン.マンゴー.ナツメヤシ.カッテージチーズ.鶏肉.アヒル.胡麻.ひよこ豆.向日葵の種.スピルリナ.落花生などにも含まれる
＜チロシンY/Tyr tyrosine R-CH2C6H4OH 化学式；C9H11NO3
コドン；UAU, UAC ヒトタンパク質中 2.66 ％存在 準必須アミノ酸
極性無電荷側鎖アミノ酸 芳香族アミノ酸 糖原性.ケト原性を持つ。
ヒドロキシ基の位置が異なる3種の異性体、pパラ-Tyr m メタ-Tyr、 oオルト-Tyrが存在が、
PAH/phenylalanine hydroxylase(チロシンを合成する酵素) による酵素反応で合成されるのは p-Tyr のみ。
他の2つの異性体は酸化ストレスが高い場合にヒドロキシルラジカルの攻撃によって生成する。
チロシンは酵素チロシンヒドロキシラーゼによって ドーバに変換される
酸化ストレスoxidative stress；活性酸素ROSreactive oxygen species (大気中に含まれるO2分子
が、より反応性の高い化合物 に変化したものの総称) が産生され障害作用を発現する生体作用と、
生体システムが活性酸素を直接解毒したり、生じた障害を修復したりする生体作用との間で
均衡が 崩れた状態 過酸化物やフリーラジカルradical が産生され、
タンパク質.脂質.DNAが障害され様々な細胞内 器官が障害を受ける
ラジカルradical ；不対電子をもつ原子.分子.イオンのこと、
不対電子を持たないが オクテット則(Octet rule原子の最外殻電子の数が8個あると化合物.
イオンが安定に存在するという経験則) を満たさず、活性で短寿命の中間化学種一般の総称
プロテインキナーゼprotein kinase(タンパク質分子にリン酸基を付加する(リン酸化)酵素 )の作用で
ある種の酵素の機能や活性を変化させるため、シグナル伝達で重要な役割を果たす。
チロシンは甲状腺ホルモンのチロキシンT4thyroxine 、トリヨードチロニンやメラニン色素melanin 、
生理活性なカテコールアミンであるドーパミンdopamine 、ノルアドレナリンnoradrenaline
アドレナリンadrenaline の前駆体
と たのしい演劇の日々
俳優の錬金術Alchemy of Actor 知覚の哲学Philosophy of perception 74*
俳優の錬金術Alchemy of Actor 知覚の哲学Philosophy of perception 74*
Chemistry34
“本当に大切なものは目には見えない”
“ 目に見えないところで何が起こっているのかを想像することが大事”
化学結合：物質中での原子と原子の結び 結合の力は 粒子間の電子の授受による
その電子の授受の仕方により 結合の種類が分類される
【有機化合物organic compound 】 炭素Cを骨格とした化合物
炭素は不対電子が４つある故に いろいろな原子/水素。酸素。窒素などと共有結合
「天然高分子化合物natural macromolecule 」
【アミノ酸 amino acid】 01
広義には（特に化学の分野）アミノ基-NH2とカルボキシ基-COOHの両方の官能基を持つ有機化合物の総称
一般式は R-CH(NH2)COOH
狭義には（特に生化学や一般的な場合）
生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸proteinogenic amino acid 」を指す
【α-アミノ酸proteinogenic amino acid 】 構造式：RCH(NH2)COOH
カルボキシ基が結合している炭素（α炭素）にアミノ基も結合しているアミノ酸
＜セレノシステイン U/Sec selenocysteine R-CH2SeH 化学式；C3H7NO2Se
コドンcodon ；UGA
疎水性
システインCysに似た構造を持つが、システインの硫黄S)がセレンSe に置き換わっている。
セレンselenium 34Se ；第16族元素 酸素族元素 chalcogen
金属元素と化合物を形成し種々の鉱物の主成分
ハロゲンの左隣の列に位置し、価電子は最外殻のs軌道に2 電子 p 軌道に4 電子
単体モノマーは二価の陰イオンになりやすい
単体はいずれもハロゲンについで電気陰性度は高く反応性の高い元素群
周期が増大するにつれ金属性がいくぶん増大 共有結合物質
セビタミンE/Cと協調し 活性酸素やラジカルから生体を防御。
セレノシステインは、酸化.還元に関わるいくつかの酵素に存在
タンパク質に含まれる他のアミノ酸と違い、直接遺伝コードgenetic code されているわけではない。
普通は終止コドン/UGAによって、特別の方法でコードされる。
mRNA中の UGAは セレノシステイン挿入配列SecIS/SElenoCysteine Insertion Sequence
がある場合にのみセレノシステインをコードする。
SecISは特徴的なヌクレオチド配列と 塩基対パターン（二次構造）で決められる
真核生物では SecIS は mRNA の3’非翻訳領域にあり、
複数の UGAにセレノシステインをコードさせることができる。
他のアミノ酸と同じく セレノシステインに対して特有の tRNAがある
しかしセレノシステインtRNA (tRNA(Sec)) の一次・二次構造は 標準的な tRNA といくつかの点で異なり、
9塩基対(真核生物）からなる acceptor stem、長い variable region arm、
いくつかの塩基における置換がある。
tRNA(Sec) は、まずセリルtRNA合成酵素によってセリンと結合されるが、
これによってできる Ser-tRNA(Sec) は 普通の翻訳伸長因子（真核生物の EF1α）
に認識されないため、翻訳に用いられない。
その代わり tRNA に結合したセリン残基は セレノシステイン合成酵素によって
セレノシステイン残基に変換される。
最後にこうしてできた Sec-tRNA(Sec) は 特殊型翻訳伸長因子(SelB or mSelB）に特異的に結合し、
これはセレノプロテインの mRNA を翻訳中のリボソームribosome を標的にして Sec-tRNA(Sec) を送り込む。この輸送は、セレノプロテイン mRNA内の SecIS のつくる RNA二次構造に結合するタンパク質中の
特別のサブユニット（真核生物mSelB orSBP-2）によって行われる。
＜バリンV/Val valine R-CH(CH3)2 イソプロピル基isopropyl group
化学式；C5H11NO2 示性式； HO2CCH(NH2)CH(CH3)2
脂肪族性 疎水性アミノ酸、 非極性側鎖アミノ酸
コドン；GUU, GUC, GUA, GUG ヒトタンパク質中 5.96 ％存在 必須アミノ酸
糖原性glucogenic amino acid を持つ
カルボキシ基-COOHに結合している炭素原子Cを1として4や4'のCにメチル基-CH3が結合。
2位のCは不斉炭素/キラル中心stereocenter となっておりchirality 異性体が存在
イソプロピル基 (isopropyl group) ：アルキル基の一種
超共役作用により電子供与基(電子密度を増加させる) として振る舞う
超共役hyperconjugation：σシグマ軌道orbital(回転対称な空間分布を持つ電子軌道)
(通常はC-H結合）の電子が空間的に近い位置にあるπ*軌道pi orbitalあるいは
空のp 軌道orbital と相互作用する現象
空間的に近い位置に2つのπ結合が存在する場合、それらを構成する軌道間に
相互作用interactionが起こって軌道のエネルギーや電子分布に変化が生じ、
その結果物質の物性などに変化が生じる。
このように2つのπ結合が相互作用する現象を共役。
この共役の概念をσ結合とπ結合の間の相互作用にまで拡張したのが超共役の概念。
バリンを多く含む食品 カッテージ、魚、鶏肉、牛肉、落花生、胡麻、レンズ豆
と たのしい演劇の日々
Chemistry34
“本当に大切なものは目には見えない”
“ 目に見えないところで何が起こっているのかを想像することが大事”
化学結合：物質中での原子と原子の結び 結合の力は 粒子間の電子の授受による
その電子の授受の仕方により 結合の種類が分類される
【有機化合物organic compound 】 炭素Cを骨格とした化合物
炭素は不対電子が４つある故に いろいろな原子/水素。酸素。窒素などと共有結合
「天然高分子化合物natural macromolecule 」
【アミノ酸 amino acid】 01
広義には（特に化学の分野）アミノ基-NH2とカルボキシ基-COOHの両方の官能基を持つ有機化合物の総称
一般式は R-CH(NH2)COOH
狭義には（特に生化学や一般的な場合）
生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸proteinogenic amino acid 」を指す
【α-アミノ酸proteinogenic amino acid 】 構造式：RCH(NH2)COOH
カルボキシ基が結合している炭素（α炭素）にアミノ基も結合しているアミノ酸
＜セレノシステイン U/Sec selenocysteine R-CH2SeH 化学式；C3H7NO2Se
コドンcodon ；UGA
疎水性
システインCysに似た構造を持つが、システインの硫黄S)がセレンSe に置き換わっている。
セレンselenium 34Se ；第16族元素 酸素族元素 chalcogen
金属元素と化合物を形成し種々の鉱物の主成分
ハロゲンの左隣の列に位置し、価電子は最外殻のs軌道に2 電子 p 軌道に4 電子
単体モノマーは二価の陰イオンになりやすい
単体はいずれもハロゲンについで電気陰性度は高く反応性の高い元素群
周期が増大するにつれ金属性がいくぶん増大 共有結合物質
セビタミンE/Cと協調し 活性酸素やラジカルから生体を防御。
セレノシステインは、酸化.還元に関わるいくつかの酵素に存在
タンパク質に含まれる他のアミノ酸と違い、直接遺伝コードgenetic code されているわけではない。
普通は終止コドン/UGAによって、特別の方法でコードされる。
mRNA中の UGAは セレノシステイン挿入配列SecIS/SElenoCysteine Insertion Sequence
がある場合にのみセレノシステインをコードする。
SecISは特徴的なヌクレオチド配列と 塩基対パターン（二次構造）で決められる
真核生物では SecIS は mRNA の3’非翻訳領域にあり、
複数の UGAにセレノシステインをコードさせることができる。
他のアミノ酸と同じく セレノシステインに対して特有の tRNAがある
しかしセレノシステインtRNA (tRNA(Sec)) の一次・二次構造は 標準的な tRNA といくつかの点で異なり、
9塩基対(真核生物）からなる acceptor stem、長い variable region arm、
いくつかの塩基における置換がある。
tRNA(Sec) は、まずセリルtRNA合成酵素によってセリンと結合されるが、
これによってできる Ser-tRNA(Sec) は 普通の翻訳伸長因子（真核生物の EF1α）
に認識されないため、翻訳に用いられない。
その代わり tRNA に結合したセリン残基は セレノシステイン合成酵素によって
セレノシステイン残基に変換される。
最後にこうしてできた Sec-tRNA(Sec) は 特殊型翻訳伸長因子(SelB or mSelB）に特異的に結合し、
これはセレノプロテインの mRNA を翻訳中のリボソームribosome を標的にして Sec-tRNA(Sec) を送り込む。この輸送は、セレノプロテイン mRNA内の SecIS のつくる RNA二次構造に結合するタンパク質中の
特別のサブユニット（真核生物mSelB orSBP-2）によって行われる。
＜バリンV/Val valine R-CH(CH3)2 イソプロピル基isopropyl group
化学式；C5H11NO2 示性式； HO2CCH(NH2)CH(CH3)2
脂肪族性 疎水性アミノ酸、 非極性側鎖アミノ酸
コドン；GUU, GUC, GUA, GUG ヒトタンパク質中 5.96 ％存在 必須アミノ酸
糖原性glucogenic amino acid を持つ
カルボキシ基-COOHに結合している炭素原子Cを1として4や4'のCにメチル基-CH3が結合。
2位のCは不斉炭素/キラル中心stereocenter となっておりchirality 異性体が存在
イソプロピル基 (isopropyl group) ：アルキル基の一種
超共役作用により電子供与基(電子密度を増加させる) として振る舞う
超共役hyperconjugation：σシグマ軌道orbital(回転対称な空間分布を持つ電子軌道)
(通常はC-H結合）の電子が空間的に近い位置にあるπ*軌道pi orbitalあるいは
空のp 軌道orbital と相互作用する現象
空間的に近い位置に2つのπ結合が存在する場合、それらを構成する軌道間に
相互作用interactionが起こって軌道のエネルギーや電子分布に変化が生じ、
その結果物質の物性などに変化が生じる。
このように2つのπ結合が相互作用する現象を共役。
この共役の概念をσ結合とπ結合の間の相互作用にまで拡張したのが超共役の概念。
バリンを多く含む食品 カッテージ、魚、鶏肉、牛肉、落花生、胡麻、レンズ豆
と たのしい演劇の日々
2021年08月26日
俳優の錬金術Alchemy of Actor 知覚の哲学Philosophy of perception 74
俳優の錬金術Alchemy of Actor 知覚の哲学Philosophy of perception 74
Chemistry34
“本当に大切なものは目には見えない”
“ 目に見えないところで何が起こっているのかを想像することが大事”
化学結合：物質中での原子と原子の結び 結合の力は 粒子間の電子の授受による
その電子の授受の仕方により 結合の種類が分類される
【有機化合物organic compound 】 炭素Cを骨格とした化合物
炭素は不対電子が４つある故に いろいろな原子/水素。酸素。窒素などと共有結合
「天然高分子化合物natural macromolecule 」
【アミノ酸 amino acid】 01
広義には（特に化学の分野）アミノ基-NH2とカルボキシ基-COOHの両方の官能基を持つ有機化合物の総称
一般式は R-CH(NH2)COOH
狭義には（特に生化学や一般的な場合）
生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸proteinogenic amino acid 」を指す
【α-アミノ酸proteinogenic amino acid 】 構造式：RCH(NH2)COOH
カルボキシ基が結合している炭素（α炭素）にアミノ基も結合しているアミノ酸
<セリン S/Ser serine R-CH2OH(ヒドロキシメチル基) 化学式；C3H7NO3
コドン；UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC ヒトタンパク質中8.33 ％存在
極性無電荷側鎖アミノ酸に分類され、
グリシンglyなどから作り出せるため非必須アミノ酸。
糖原性glucogenic amino acid を持つ。
酵素の活性中心にて、求核試薬Nu/nucleophile として機能
求核剤nucleophile；電子密度が低い原子(主にC)へ反応し結合を作る化学種
一方の分子から他方の分子に電子が流れて反応が起こる。このとき、
電子対electron pair を受け入れる化学種を求電子剤、
供与するものを求核剤(少なくとも一対の孤立電子対Lp/lone pair を持つ)
L-セリン ；多くの生物において生合成されタンパク質を構成する要素のひとつ
D-セリン ；哺乳類の脳組織に存在する内因性物質
プリンC5H4N4複素環式化合物heterocyclic compound 、
ピリミジンC4H4N2複素環式化合物 pyrimidine heterocyclic compoundのアミンamine 、
システインCys、などの生合成に関与 代謝において重要
酵素の部分構造に含まれ重要な役割を果たす
膵臓に含まれる消化酵素/加水分解酵素の キモトリプシンchymotrypsin
トリプシンtrypsin など多くの酵素の活性中心に存在
蛋白質の構成要素として 側鎖のヒドロキシ基hydroxy group-OH によって
グリコシド結合glycosidic bond を形成
グリコシド結合glycosidic bond；炭水化物/糖分子と 別の有機化合物とが
脱水縮合して形成する 共有結合
真核生物におけるシグナル伝達の際にキナーゼKinase によってリン酸化/ホスホリル化phosphorylation
(タンパク質にリン酸基を付加させる化学反応) される3種のアミノ酸
(トレオニン Thr,threonine R-CH(OH)CH3, チロシンTyr tyrosine R-CH2-C6H4OH) 残基(の1つ
セリンプロテアーゼは典型的なタンパク質分解酵素
(Rが極性をもつアミノ酸残基へのリン酸は、タンパク質内の疎水性の部分を極端に親水性に反転させる
この経路で他のタンパク質の疎水性と親水性残基の相互作用を通しタンパク質の構造変化を導入)
＜トレオニンT/Thr threonine R-CH(OH)CH3ヒドロキシエチル基 化学式； C4H9NO3
コドン；ACU, ACC, ACA, ACG ヒトタンパク質中5.36 ％存在 必須アミノ酸
弱酸 極性無電荷側鎖アミノ酸
糖原性を持つ。
光学活性/旋光性 optical rotation 中心を2つ持つため4つの異性体isomer あり。
L-トレオニンには2つのジアステレオマーdiastereomer が存在するが、(2S,3R) 体のみ L-トレオニンと呼ぶ。
(2S,3S) 体は天然にはほとんど存在せず、
L-アロトレオニン (L-allo-threonine) と呼ばれる
旋光optical rotation ：直線偏光がある物質中を通過した際に回転する現象。
キラリティー chirality な分子(糖など)の溶液 偏極面を持つ結晶(水晶)などの固体
偏極したスピンをもつ気体原子・分子で起こる。
ジアステレオマーdiastereomer;化学物質の異性体のひとつ。
立体異性体のうち、鏡像異性体エナンチオマー）でないもの
幾何異性体（シス-トランス異性体）もジアステレオマーに含む
化合物 A が化合物 B のジアステレオマーである場合、A と B の分子式 化学結合の様式は等しいが、 、 平行移動や回転操作を施してもぴったりと重ね合わせることはできない。
また、A の鏡像も B とは重ならない。
側鎖のヒドロキシ基-OHにグリコシル化を受け、糖鎖glycan 形成。
トレオニンキナーゼの作用によりリン酸化され、ホスホトレオニンとなる。
穀物中のトレオニン含量は比較的高いが、消化吸収が悪い。
トレオニンを多く含む食品としてカッテージ 鶏肉 魚 肉 レンズ豆が挙げられる
と たのしい演劇の日
Chemistry34
“本当に大切なものは目には見えない”
“ 目に見えないところで何が起こっているのかを想像することが大事”
化学結合：物質中での原子と原子の結び 結合の力は 粒子間の電子の授受による
その電子の授受の仕方により 結合の種類が分類される
【有機化合物organic compound 】 炭素Cを骨格とした化合物
炭素は不対電子が４つある故に いろいろな原子/水素。酸素。窒素などと共有結合
「天然高分子化合物natural macromolecule 」
【アミノ酸 amino acid】 01
広義には（特に化学の分野）アミノ基-NH2とカルボキシ基-COOHの両方の官能基を持つ有機化合物の総称
一般式は R-CH(NH2)COOH
狭義には（特に生化学や一般的な場合）
生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸proteinogenic amino acid 」を指す
【α-アミノ酸proteinogenic amino acid 】 構造式：RCH(NH2)COOH
カルボキシ基が結合している炭素（α炭素）にアミノ基も結合しているアミノ酸
<セリン S/Ser serine R-CH2OH(ヒドロキシメチル基) 化学式；C3H7NO3
コドン；UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC ヒトタンパク質中8.33 ％存在
極性無電荷側鎖アミノ酸に分類され、
グリシンglyなどから作り出せるため非必須アミノ酸。
糖原性glucogenic amino acid を持つ。
酵素の活性中心にて、求核試薬Nu/nucleophile として機能
求核剤nucleophile；電子密度が低い原子(主にC)へ反応し結合を作る化学種
一方の分子から他方の分子に電子が流れて反応が起こる。このとき、
電子対electron pair を受け入れる化学種を求電子剤、
供与するものを求核剤(少なくとも一対の孤立電子対Lp/lone pair を持つ)
L-セリン ；多くの生物において生合成されタンパク質を構成する要素のひとつ
D-セリン ；哺乳類の脳組織に存在する内因性物質
プリンC5H4N4複素環式化合物heterocyclic compound 、
ピリミジンC4H4N2複素環式化合物 pyrimidine heterocyclic compoundのアミンamine 、
システインCys、などの生合成に関与 代謝において重要
酵素の部分構造に含まれ重要な役割を果たす
膵臓に含まれる消化酵素/加水分解酵素の キモトリプシンchymotrypsin
トリプシンtrypsin など多くの酵素の活性中心に存在
蛋白質の構成要素として 側鎖のヒドロキシ基hydroxy group-OH によって
グリコシド結合glycosidic bond を形成
グリコシド結合glycosidic bond；炭水化物/糖分子と 別の有機化合物とが
脱水縮合して形成する 共有結合
真核生物におけるシグナル伝達の際にキナーゼKinase によってリン酸化/ホスホリル化phosphorylation
(タンパク質にリン酸基を付加させる化学反応) される3種のアミノ酸
(トレオニン Thr,threonine R-CH(OH)CH3, チロシンTyr tyrosine R-CH2-C6H4OH) 残基(の1つ
セリンプロテアーゼは典型的なタンパク質分解酵素
(Rが極性をもつアミノ酸残基へのリン酸は、タンパク質内の疎水性の部分を極端に親水性に反転させる
この経路で他のタンパク質の疎水性と親水性残基の相互作用を通しタンパク質の構造変化を導入)
＜トレオニンT/Thr threonine R-CH(OH)CH3ヒドロキシエチル基 化学式； C4H9NO3
コドン；ACU, ACC, ACA, ACG ヒトタンパク質中5.36 ％存在 必須アミノ酸
弱酸 極性無電荷側鎖アミノ酸
糖原性を持つ。
光学活性/旋光性 optical rotation 中心を2つ持つため4つの異性体isomer あり。
L-トレオニンには2つのジアステレオマーdiastereomer が存在するが、(2S,3R) 体のみ L-トレオニンと呼ぶ。
(2S,3S) 体は天然にはほとんど存在せず、
L-アロトレオニン (L-allo-threonine) と呼ばれる
旋光optical rotation ：直線偏光がある物質中を通過した際に回転する現象。
キラリティー chirality な分子(糖など)の溶液 偏極面を持つ結晶(水晶)などの固体
偏極したスピンをもつ気体原子・分子で起こる。
ジアステレオマーdiastereomer;化学物質の異性体のひとつ。
立体異性体のうち、鏡像異性体エナンチオマー）でないもの
幾何異性体（シス-トランス異性体）もジアステレオマーに含む
化合物 A が化合物 B のジアステレオマーである場合、A と B の分子式 化学結合の様式は等しいが、 、 平行移動や回転操作を施してもぴったりと重ね合わせることはできない。
また、A の鏡像も B とは重ならない。
側鎖のヒドロキシ基-OHにグリコシル化を受け、糖鎖glycan 形成。
トレオニンキナーゼの作用によりリン酸化され、ホスホトレオニンとなる。
穀物中のトレオニン含量は比較的高いが、消化吸収が悪い。
トレオニンを多く含む食品としてカッテージ 鶏肉 魚 肉 レンズ豆が挙げられる
と たのしい演劇の日
俳優の錬金術Alchemy of Actor 知覚の哲学Philosophy of perception 72
俳優の錬金術Alchemy of Actor 知覚の哲学Philosophy of perception 72
Chemistry32
“本当に大切なものは目には見えない”
“ 目に見えないところで何が起こっているのかを想像することが大事”
化学結合：物質中での原子と原子の結び 結合の力は 粒子間の電子の授受による
その電子の授受の仕方により 結合の種類が分類される
【有機化合物organic compound 】 炭素Cを骨格とした化合物
炭素は不対電子が４つある故に いろいろな原子/水素。酸素。窒素などと共有結合
「天然高分子化合物natural macromolecule 」
【アミノ酸 amino acid】 01
広義には（特に化学の分野）アミノ基-NH2とカルボキシ基-COOHの両方の官能基を持つ有機化合物の総称
一般式は R-CH(NH2)COOH
狭義には（特に生化学や一般的な場合）
生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸proteinogenic amino acid 」を指す
【α-アミノ酸proteinogenic amino acid 】 構造式：RCH(NH2)COOH
カルボキシ基が結合している炭素（α炭素）にアミノ基も結合しているアミノ酸
<プロリン P/Pro proline R-CH2CH2CH2- C5H9NO2
コドン：CCU，CCC，CCA CCG ヒトタンパク質中 6.31％存在
プロリンは唯一例外で二級アミノ酸 (タンパク質を構成するアミノ酸は一級アミン )
この化学的な特性から、ペプチド鎖の二次構造に重要な意義を有す
糖原性(糖原性アミノ酸glucogenic amino acid) を持ち、
表皮細胞増殖促進活性、コラーゲン合成促進活性、角質層保湿作用などの生理活性を示す。
コラーゲン中にヒドロキシプロリンとして豊富に含まれる。
一度破壊されたコラーゲンを修復する力をもつ。
体の結合組織、心筋の合成時の主な材料
アルドール反応aldol reaction(求核付加反応) の安全かつ効果的な触媒
求核付加反応nucleophilic addition:付加反応の一つ
化合物に求核剤が付加することでπ結合が解裂し、新たに2つの共有結合が生成する反応
アミンamine:
アンモニアNH2の水素原子Hを炭化水素基or芳香族原子団で置換した化合物の総称
アミンは 窒素C原子が非共有電子対unshared electron pair を持つため 塩基性を有し
プロトンproton (水素陽イオン)H+が配位結合coordinate bond す。
アミンの塩基性の強さは窒素原子に結合しているアルキル基alkyl group と密接な関係がある。
炭素数が同じなら アルキル基が持つ電子供与性により 窒素原子が負に分極
第二級アミンは第一級アミンより塩基性が強い
しかし、第三級アミンはアルキル基が3つ存在することで立体障害steric effects をもたらすため
第二級アミンよりも塩基性が小さい。
芳香族炭化水素のもたらす非局在化により 一般に芳香環に直結したアミンは塩基性が低い。
一般的なアミンの窒素原子は ピラミッド型の構造を取り 3つ違う置換基のついたアミンは一見光学活性となりそうに見えるが、窒素が反転を起こしやすいため、特殊な場合を除いてキラリティchirality を持たない
自然界のアミン類は微生物による発酵・腐敗生成物中(醸造酒)に存在
ヒスタミン、チラミン、フェネチルアミンなどいくつかの物質は、
アレルギー様症状、高血圧、偏頭痛の生理作用を引き起こす
立体障害steric effects：分子内or分子間で分子を構成する各部分がぶつかることによる回転などの制限
立体障害は化学では非常に大きな意味を持つ
<グルタミンQ/Gln glutamine R-CH2CH2CONH2 C5H10N2O3
コドン： CAA CAG ヒトタンパク質中 4.77 ％存在 非必須アミノ酸
側鎖にアミド(R-C(=O)-NR1R2の構造) を有し、
グルタミン酸Gluのヒドロキシ基-OHをアミノ基-NH2に置き換えた構造。
酸加水分解によりグルタミン酸となり グルタミンとグルタミン酸の両方を示す略号は Glx/ Z
動物では細胞外液に多い。
極性無電荷側鎖アミノ酸(極性だが電荷を持たない)
中性極性側鎖アミノ酸に分類される。
非必須アミノ酸だが、代謝性ストレスなど異化機能の亢進により、体内での生合成量では不足する場合もあり、準必須アミノ酸として扱われる
グルタミンは多くの化合物の生合成において窒素源として用いられ、
プリンpurineC5H4N4 やピリミジンpyrimidineC4H4N2など、他のアミノ酸も含まれる
グルタミンは運動後の免疫抑制を軽減 グリコーゲンの回復を促進 運動後のグルタミン 補給は有効
腸はグルタミンを他のアミノ酸より速く吸収 腸管防御、腸細胞増殖分化、敗血症感染率減少に有効
α炭素に結合している側鎖side chainは 各アミノ酸に固有で アミノ酸の電荷 極性を決定す
極性の似たアミノ酸同士は通常引き合い
非極性側鎖と極性側鎖は通常互いに反発す
＜アルギニンR/Arg (arginine) R-(CH2)3NH-C(NH)NH2
化学式；C6H14N2O3 示性式； H2NC(=NM)(CH2)3CHNH2)COOH
コドン；CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG ヒトタンパク質中 5.64％存在 準必須アミノ酸
極性 強塩基
荷電極性側鎖アミノ酸 塩基性アミノ酸 タンパク質をを構成するアミノ酸では最も塩基性が高い
天然に存在するアミノ酸
非必須アミノ酸だが、成長期には摂取が必要。
糖原性を持つ
尿素回路の中間体 投与によりアンモニアの生体内解毒を助ける
条件付必須アミノ酸。
外傷 褥瘡 感染などの侵襲下 充分な補給が望ましい
免疫反応の活性化、細胞増殖を促進し、コラーゲン生成促進 創傷や褥瘡の治癒を促す
アルギニンは体内での代謝過程で一酸化窒素NOを産生。
NOが産生で血管拡張 血液循環促進。
NO産生による血流改善により、動脈硬化の予防・改善、神経系・免疫系への作用あり。
TCA回路系
ヒストンやプロタミンといった、核タンパク質nucleoprotein での含量が高く、
魚類プロタミンprotamine(魚類の清掃から抽出されるタンパク質の主成分) では全体の3分の2。
肉類 ナッツ 大豆 玄米 レーズン エビ 牛乳どに多く含まれる
ヒストンhistone）:真核生物のクロマチン/染色体を構成する主要なタンパク質
長い DNA分子を折り畳んで核内に収納する役割をもつ。
DNAに結合するタンパク質の大部分を占め、ヒストンとDNAの重量比はほぼ1:1
核タンパク質:nucleoprotein 構造的に核酸(DNAorRNAと結合しているタンパク質
TCA回路(tricarboxylic acid cycle)：
好気的代謝に関する最も重要な生化学反応回路 酸素呼吸を行う生物全般に見られる
解糖 脂肪酸のβ酸化によって生成するアセチルCoAがこの回路に組み込まれ、
酸化されることによって、電子伝達系/NADHhnicotinamide adenine dinucleotide/補酵素 などが生じ、
効率の良いエネルギー生産を可能
アミノ酸などの生合成の前駆体precursor も供給す
と たのしい演劇の日
Chemistry32
“本当に大切なものは目には見えない”
“ 目に見えないところで何が起こっているのかを想像することが大事”
化学結合：物質中での原子と原子の結び 結合の力は 粒子間の電子の授受による
その電子の授受の仕方により 結合の種類が分類される
【有機化合物organic compound 】 炭素Cを骨格とした化合物
炭素は不対電子が４つある故に いろいろな原子/水素。酸素。窒素などと共有結合
「天然高分子化合物natural macromolecule 」
【アミノ酸 amino acid】 01
広義には（特に化学の分野）アミノ基-NH2とカルボキシ基-COOHの両方の官能基を持つ有機化合物の総称
一般式は R-CH(NH2)COOH
狭義には（特に生化学や一般的な場合）
生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸proteinogenic amino acid 」を指す
【α-アミノ酸proteinogenic amino acid 】 構造式：RCH(NH2)COOH
カルボキシ基が結合している炭素（α炭素）にアミノ基も結合しているアミノ酸
<プロリン P/Pro proline R-CH2CH2CH2- C5H9NO2
コドン：CCU，CCC，CCA CCG ヒトタンパク質中 6.31％存在
プロリンは唯一例外で二級アミノ酸 (タンパク質を構成するアミノ酸は一級アミン )
この化学的な特性から、ペプチド鎖の二次構造に重要な意義を有す
糖原性(糖原性アミノ酸glucogenic amino acid) を持ち、
表皮細胞増殖促進活性、コラーゲン合成促進活性、角質層保湿作用などの生理活性を示す。
コラーゲン中にヒドロキシプロリンとして豊富に含まれる。
一度破壊されたコラーゲンを修復する力をもつ。
体の結合組織、心筋の合成時の主な材料
アルドール反応aldol reaction(求核付加反応) の安全かつ効果的な触媒
求核付加反応nucleophilic addition:付加反応の一つ
化合物に求核剤が付加することでπ結合が解裂し、新たに2つの共有結合が生成する反応
アミンamine:
アンモニアNH2の水素原子Hを炭化水素基or芳香族原子団で置換した化合物の総称
アミンは 窒素C原子が非共有電子対unshared electron pair を持つため 塩基性を有し
プロトンproton (水素陽イオン)H+が配位結合coordinate bond す。
アミンの塩基性の強さは窒素原子に結合しているアルキル基alkyl group と密接な関係がある。
炭素数が同じなら アルキル基が持つ電子供与性により 窒素原子が負に分極
第二級アミンは第一級アミンより塩基性が強い
しかし、第三級アミンはアルキル基が3つ存在することで立体障害steric effects をもたらすため
第二級アミンよりも塩基性が小さい。
芳香族炭化水素のもたらす非局在化により 一般に芳香環に直結したアミンは塩基性が低い。
一般的なアミンの窒素原子は ピラミッド型の構造を取り 3つ違う置換基のついたアミンは一見光学活性となりそうに見えるが、窒素が反転を起こしやすいため、特殊な場合を除いてキラリティchirality を持たない
自然界のアミン類は微生物による発酵・腐敗生成物中(醸造酒)に存在
ヒスタミン、チラミン、フェネチルアミンなどいくつかの物質は、
アレルギー様症状、高血圧、偏頭痛の生理作用を引き起こす
立体障害steric effects：分子内or分子間で分子を構成する各部分がぶつかることによる回転などの制限
立体障害は化学では非常に大きな意味を持つ
<グルタミンQ/Gln glutamine R-CH2CH2CONH2 C5H10N2O3
コドン： CAA CAG ヒトタンパク質中 4.77 ％存在 非必須アミノ酸
側鎖にアミド(R-C(=O)-NR1R2の構造) を有し、
グルタミン酸Gluのヒドロキシ基-OHをアミノ基-NH2に置き換えた構造。
酸加水分解によりグルタミン酸となり グルタミンとグルタミン酸の両方を示す略号は Glx/ Z
動物では細胞外液に多い。
極性無電荷側鎖アミノ酸(極性だが電荷を持たない)
中性極性側鎖アミノ酸に分類される。
非必須アミノ酸だが、代謝性ストレスなど異化機能の亢進により、体内での生合成量では不足する場合もあり、準必須アミノ酸として扱われる
グルタミンは多くの化合物の生合成において窒素源として用いられ、
プリンpurineC5H4N4 やピリミジンpyrimidineC4H4N2など、他のアミノ酸も含まれる
グルタミンは運動後の免疫抑制を軽減 グリコーゲンの回復を促進 運動後のグルタミン 補給は有効
腸はグルタミンを他のアミノ酸より速く吸収 腸管防御、腸細胞増殖分化、敗血症感染率減少に有効
α炭素に結合している側鎖side chainは 各アミノ酸に固有で アミノ酸の電荷 極性を決定す
極性の似たアミノ酸同士は通常引き合い
非極性側鎖と極性側鎖は通常互いに反発す
＜アルギニンR/Arg (arginine) R-(CH2)3NH-C(NH)NH2
化学式；C6H14N2O3 示性式； H2NC(=NM)(CH2)3CHNH2)COOH
コドン；CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG ヒトタンパク質中 5.64％存在 準必須アミノ酸
極性 強塩基
荷電極性側鎖アミノ酸 塩基性アミノ酸 タンパク質をを構成するアミノ酸では最も塩基性が高い
天然に存在するアミノ酸
非必須アミノ酸だが、成長期には摂取が必要。
糖原性を持つ
尿素回路の中間体 投与によりアンモニアの生体内解毒を助ける
条件付必須アミノ酸。
外傷 褥瘡 感染などの侵襲下 充分な補給が望ましい
免疫反応の活性化、細胞増殖を促進し、コラーゲン生成促進 創傷や褥瘡の治癒を促す
アルギニンは体内での代謝過程で一酸化窒素NOを産生。
NOが産生で血管拡張 血液循環促進。
NO産生による血流改善により、動脈硬化の予防・改善、神経系・免疫系への作用あり。
TCA回路系
ヒストンやプロタミンといった、核タンパク質nucleoprotein での含量が高く、
魚類プロタミンprotamine(魚類の清掃から抽出されるタンパク質の主成分) では全体の3分の2。
肉類 ナッツ 大豆 玄米 レーズン エビ 牛乳どに多く含まれる
ヒストンhistone）:真核生物のクロマチン/染色体を構成する主要なタンパク質
長い DNA分子を折り畳んで核内に収納する役割をもつ。
DNAに結合するタンパク質の大部分を占め、ヒストンとDNAの重量比はほぼ1:1
核タンパク質:nucleoprotein 構造的に核酸(DNAorRNAと結合しているタンパク質
TCA回路(tricarboxylic acid cycle)：
好気的代謝に関する最も重要な生化学反応回路 酸素呼吸を行う生物全般に見られる
解糖 脂肪酸のβ酸化によって生成するアセチルCoAがこの回路に組み込まれ、
酸化されることによって、電子伝達系/NADHhnicotinamide adenine dinucleotide/補酵素 などが生じ、
効率の良いエネルギー生産を可能
アミノ酸などの生合成の前駆体precursor も供給す
と たのしい演劇の日
2021年08月23日
俳優の錬金術Alchemy of Actor 知覚の哲学Philosophy of perception 71
俳優の錬金術Alchemy of Actor 知覚の哲学Philosophy of perception 71
Chemistry31
“本当に大切なものは目には見えない”
“ 目に見えないところで何が起こっているのかを想像することが大事”
化学結合：物質中での原子と原子の結び 結合の力は 粒子間の電子の授受による
その電子の授受の仕方により 結合の種類が分類される
【有機化合物organic compound 】 炭素Cを骨格とした化合物
炭素は不対電子が４つある故に いろいろな原子/水素。酸素。窒素などと共有結合
「天然高分子化合物natural macromolecule 」
【アミノ酸 amino acid】 01
広義には（特に化学の分野）アミノ基-NH2とカルボキシ基-COOHの両方の官能基を持つ有機化合物の総称
一般式は R-CH(NH2)COOH
狭義には（特に生化学や一般的な場合）
生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸proteinogenic amino acid 」を指す
【α-アミノ酸proteinogenic amino acid 】 構造式：RCH(NH2)COOH
カルボキシ基が結合している炭素（α炭素）にアミノ基も結合しているアミノ酸
<ロイシンL/Leu leucine R -CH2CH(CH3)2 化学式C6H13NO2
コドン：UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG ヒトタンパク質中 9.97 ％存在 必須アミノ酸
側鎖side chain に iso-ブチル基 2 n-butane, structural isomer, 鎖式飽和炭化水素 CnH2n+1 alkyl group,
を持つため、疎水性アミノ酸に分類される
非極性側鎖アミノ酸で分子鎖アミノ酸に分類される
ケト原性アミノ酸Ketogenic amino acid
ロイシンは1つキラル中心を持ち 天然型は、S体L-ロイシンで ヒトは苦みを感ずる
天然にはほとんど見られないR体D-ロイシンは、甘く感じる。
幼児では生長、成人では窒素平衡に必須
タンパク質の生成・分解を調整することによって筋肉の維持に関与す。
側鎖： ポリマーの特性（主に結晶化度と密度）に大きな影響を与える。
アミノ酸残基で構成されるタンパク質は、側鎖がアミド骨格のα炭素原子に結合。
α炭素に結合している側鎖は、各アミノ酸に固有のもので、アミノ酸の電荷や極性を決定す。
アミノ酸の側鎖は、タンパク質が正しく折りたたまれて機能するための多くの相互作用にも関与。
極性の似たアミノ酸同士は引き合うが、非極性側鎖と極性側鎖は通常互いに反発。
非極性/極性相互作用は、タンパク質全体に比較的多く存在し
二次構造の安定化に重要な役割を果たす
分岐鎖アミノ酸branched-chain amino acids、BCAA ；
分枝（任意の炭素原子に2以上の別の炭素原子が結合）のある脂肪族側鎖を有するアミノ酸 、
タンパク質を構成するアミノ酸では、ロイシン、イソロイシン バリン 、
筋タンパク質中の必須アミノ酸の35%を占め、哺乳類にとって必要とされるアミノ酸の40%を占める
＜メチオニンM/Met methionine R-CH2CH2SCH3 化学式； C5H11NO2S
コドン； AUG ヒトタンパク質中 2.13 ％存在 必須アミノ酸
側鎖に硫黄S/sulfur を含んだ疎水性
対応するコドンが単一なアミノ酸AUGでコードされるメチオニン、UGGでコードされるトリプトファン。
コドンAUGは開始コドン(リボソームribosome にmRNAのたんぱく質翻訳「開始」メッセージを送る)
として重要。
結果真核生物 古細菌のタンパク質N末端はメチオニンになる。
これは翻訳中のタンパク質に限り、普通は翻訳完了後に修飾を受けて取り除かれる。
メチオニンはN末端以外の位置にも出現。
血液中のコレステロールcholesterol 値を下げ、活性酸素を取り除く。
ピルビン酸へと代謝する経路が存在するため、糖原性を持つ。
硫黄移動経路により システインCys、カルニチンcarnitineC7H15NO3 、タウリンtaurineC2H7NO3Sの
生合成や、レシチンlecithin のリン酸化などリン脂質の生成に関与
果物、肉、野菜、ナッツ、マメ科の植物 特にホウレンソウ、グリーンピース、ニンニク、ある種のチーズ、
トウモロコシ、ピスタチオ、カシューナッツ、インゲンマメ、豆腐、テンペに豊富。
肉類では鶏肉、牛肉、魚肉など大部分のものに含む
＜アスパラギンN/Asn asparagine R-CH2CONH2 C4H8N2O3
コドン；AAU AAC ヒトタンパク質中 3.58 ％存在 非必須アミノ酸
中性極性側鎖アミノ酸に分類
グリコーゲン生産性を持つ
アスパラギンの側鎖はペプチドpeptide 骨格と水素結合hydrogen bond を形成、
他のペプチド骨格の代わりに水素結合サイトを埋める そのため、
この残基はαヘリックスalpha helix の始点、終点、βシートβ-sheet のターンで見られる。
構造の類似したグルタミンGluは立体配座エントロピーが大きいため、この機能は持たない。
アスパラギンはタンパクのN-グリコシル化N-glycosylation の標的となる
N-グリコシル化（N-glycosylation: オリゴ糖（いくつかの糖分子からなる炭水化物)
をタンパク質のアスパラギン（Asn）側鎖のアミドの窒素原子に付加すること
<ピロリシン O/Pyl pyrrolysine R- 化学式；C12H21N3O3
コドン： UAG(通常はアンバー終止コドン
PYLISエレメントが存在した場合ピロリシンがエンコードされる)
数種のメタン産生古細菌や1種の脱塩素化細菌で使われている。
構造はリシンLysと似ているが、側鎖の末端にピロリン環pyrroline が付加している。
特別なコドンUAGによってコードされ、特異的なtRNAとアミノアシルtRNAシンセテースによって作られる。
22番目のタンパク質を構成するアミノ酸と考えられている
ピロリンpyrroline C4H7N:
二重結合を一つ持つ五員複素環式化合物。二重結合の位置により、3種類の異性体あり。
1-ピロリンはイミン、2-ピロリン 3-ピロリンはアミンの一種。
ピロールの水素化によって得られる
アミノアシルtRNA合成酵素ARS/aaRSaminoacyl-tRNA synthetase) ；
特定のアミノ酸(orその前駆体)を、対応するtRNAにエステル結合させアミノアシルtRNAを合成する酵素
アミノアシルtRNAは、リボソームに運ばれtRNAの3塩基からなるアンチコドンが、
mRNAのコーディング領域のコドンと対合し、タンパク質合成に用いられる。従って、
3塩基のコドンと1アミノ酸の対応づけが行われる場はリボソームであっても、
実際にコドンとアミノ酸の対応関係を示す遺伝暗号はaaRSの特異性にもとづいて規定されている。
通常生物は翻訳に使用されるアミノ酸20種類に対し、対応するaaRSをもっている
ex, アルギニンArgを認識し アルギニンtRNAにエステル結合する反応を触媒するaaRSは
アルギニルtRNA合成酵素 (arginyl-tRNA synthetase) ArgRSで表される。
と たのしい演劇の日
Chemistry31
“本当に大切なものは目には見えない”
“ 目に見えないところで何が起こっているのかを想像することが大事”
化学結合：物質中での原子と原子の結び 結合の力は 粒子間の電子の授受による
その電子の授受の仕方により 結合の種類が分類される
【有機化合物organic compound 】 炭素Cを骨格とした化合物
炭素は不対電子が４つある故に いろいろな原子/水素。酸素。窒素などと共有結合
「天然高分子化合物natural macromolecule 」
【アミノ酸 amino acid】 01
広義には（特に化学の分野）アミノ基-NH2とカルボキシ基-COOHの両方の官能基を持つ有機化合物の総称
一般式は R-CH(NH2)COOH
狭義には（特に生化学や一般的な場合）
生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸proteinogenic amino acid 」を指す
【α-アミノ酸proteinogenic amino acid 】 構造式：RCH(NH2)COOH
カルボキシ基が結合している炭素（α炭素）にアミノ基も結合しているアミノ酸
<ロイシンL/Leu leucine R -CH2CH(CH3)2 化学式C6H13NO2
コドン：UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG ヒトタンパク質中 9.97 ％存在 必須アミノ酸
側鎖side chain に iso-ブチル基 2 n-butane, structural isomer, 鎖式飽和炭化水素 CnH2n+1 alkyl group,
を持つため、疎水性アミノ酸に分類される
非極性側鎖アミノ酸で分子鎖アミノ酸に分類される
ケト原性アミノ酸Ketogenic amino acid
ロイシンは1つキラル中心を持ち 天然型は、S体L-ロイシンで ヒトは苦みを感ずる
天然にはほとんど見られないR体D-ロイシンは、甘く感じる。
幼児では生長、成人では窒素平衡に必須
タンパク質の生成・分解を調整することによって筋肉の維持に関与す。
側鎖： ポリマーの特性（主に結晶化度と密度）に大きな影響を与える。
アミノ酸残基で構成されるタンパク質は、側鎖がアミド骨格のα炭素原子に結合。
α炭素に結合している側鎖は、各アミノ酸に固有のもので、アミノ酸の電荷や極性を決定す。
アミノ酸の側鎖は、タンパク質が正しく折りたたまれて機能するための多くの相互作用にも関与。
極性の似たアミノ酸同士は引き合うが、非極性側鎖と極性側鎖は通常互いに反発。
非極性/極性相互作用は、タンパク質全体に比較的多く存在し
二次構造の安定化に重要な役割を果たす
分岐鎖アミノ酸branched-chain amino acids、BCAA ；
分枝（任意の炭素原子に2以上の別の炭素原子が結合）のある脂肪族側鎖を有するアミノ酸 、
タンパク質を構成するアミノ酸では、ロイシン、イソロイシン バリン 、
筋タンパク質中の必須アミノ酸の35%を占め、哺乳類にとって必要とされるアミノ酸の40%を占める
＜メチオニンM/Met methionine R-CH2CH2SCH3 化学式； C5H11NO2S
コドン； AUG ヒトタンパク質中 2.13 ％存在 必須アミノ酸
側鎖に硫黄S/sulfur を含んだ疎水性
対応するコドンが単一なアミノ酸AUGでコードされるメチオニン、UGGでコードされるトリプトファン。
コドンAUGは開始コドン(リボソームribosome にmRNAのたんぱく質翻訳「開始」メッセージを送る)
として重要。
結果真核生物 古細菌のタンパク質N末端はメチオニンになる。
これは翻訳中のタンパク質に限り、普通は翻訳完了後に修飾を受けて取り除かれる。
メチオニンはN末端以外の位置にも出現。
血液中のコレステロールcholesterol 値を下げ、活性酸素を取り除く。
ピルビン酸へと代謝する経路が存在するため、糖原性を持つ。
硫黄移動経路により システインCys、カルニチンcarnitineC7H15NO3 、タウリンtaurineC2H7NO3Sの
生合成や、レシチンlecithin のリン酸化などリン脂質の生成に関与
果物、肉、野菜、ナッツ、マメ科の植物 特にホウレンソウ、グリーンピース、ニンニク、ある種のチーズ、
トウモロコシ、ピスタチオ、カシューナッツ、インゲンマメ、豆腐、テンペに豊富。
肉類では鶏肉、牛肉、魚肉など大部分のものに含む
＜アスパラギンN/Asn asparagine R-CH2CONH2 C4H8N2O3
コドン；AAU AAC ヒトタンパク質中 3.58 ％存在 非必須アミノ酸
中性極性側鎖アミノ酸に分類
グリコーゲン生産性を持つ
アスパラギンの側鎖はペプチドpeptide 骨格と水素結合hydrogen bond を形成、
他のペプチド骨格の代わりに水素結合サイトを埋める そのため、
この残基はαヘリックスalpha helix の始点、終点、βシートβ-sheet のターンで見られる。
構造の類似したグルタミンGluは立体配座エントロピーが大きいため、この機能は持たない。
アスパラギンはタンパクのN-グリコシル化N-glycosylation の標的となる
N-グリコシル化（N-glycosylation: オリゴ糖（いくつかの糖分子からなる炭水化物)
をタンパク質のアスパラギン（Asn）側鎖のアミドの窒素原子に付加すること
<ピロリシン O/Pyl pyrrolysine R- 化学式；C12H21N3O3
コドン： UAG(通常はアンバー終止コドン
PYLISエレメントが存在した場合ピロリシンがエンコードされる)
数種のメタン産生古細菌や1種の脱塩素化細菌で使われている。
構造はリシンLysと似ているが、側鎖の末端にピロリン環pyrroline が付加している。
特別なコドンUAGによってコードされ、特異的なtRNAとアミノアシルtRNAシンセテースによって作られる。
22番目のタンパク質を構成するアミノ酸と考えられている
ピロリンpyrroline C4H7N:
二重結合を一つ持つ五員複素環式化合物。二重結合の位置により、3種類の異性体あり。
1-ピロリンはイミン、2-ピロリン 3-ピロリンはアミンの一種。
ピロールの水素化によって得られる
アミノアシルtRNA合成酵素ARS/aaRSaminoacyl-tRNA synthetase) ；
特定のアミノ酸(orその前駆体)を、対応するtRNAにエステル結合させアミノアシルtRNAを合成する酵素
アミノアシルtRNAは、リボソームに運ばれtRNAの3塩基からなるアンチコドンが、
mRNAのコーディング領域のコドンと対合し、タンパク質合成に用いられる。従って、
3塩基のコドンと1アミノ酸の対応づけが行われる場はリボソームであっても、
実際にコドンとアミノ酸の対応関係を示す遺伝暗号はaaRSの特異性にもとづいて規定されている。
通常生物は翻訳に使用されるアミノ酸20種類に対し、対応するaaRSをもっている
ex, アルギニンArgを認識し アルギニンtRNAにエステル結合する反応を触媒するaaRSは
アルギニルtRNA合成酵素 (arginyl-tRNA synthetase) ArgRSで表される。
と たのしい演劇の日
2021年08月21日
俳優の錬金術Alchemy of Actor 知覚の哲学Philosophy of perception 70
俳優の錬金術Alchemy of Actor 知覚の哲学Philosophy of perception 70
Chemistry30
“本当に大切なものは目には見えない”
“ 目に見えないところで何が起こっているのかを想像することが大事”
化学結合：物質中での原子と原子の結び 結合の力は 粒子間の電子の授受による
その電子の授受の仕方により 結合の種類が分類される
【有機化合物organic compound 】 炭素Cを骨格とした化合物
炭素は不対電子が４つある故に いろいろな原子/水素。酸素。窒素などと共有結合
「天然高分子化合物natural macromolecule 」
【アミノ酸 amino acid】 01
広義には（特に化学の分野）アミノ基-NH2とカルボキシ基-COOHの両方の官能基を持つ有機化合物の総称
一般式は R-CH(NH2)COOH
狭義には（特に生化学や一般的な場合）
生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸proteinogenic amino acid 」を指す
【α-アミノ酸proteinogenic amino acid 】 構造式：RCH(NH2)COOH
カルボキシ基が結合している炭素（α炭素）にアミノ基も結合しているアミノ酸
<グリシンG/Gly glycine 側鎖 -H 化学式 C2H5NO2 示性式 H2NCH2COOH
コドン；GGU, GGC, GGA, GGG ヒトタンパク質中に 6.58 ％存在 準必須アミノ酸
不斉炭素を持たないため、生体を構成する α-アミノ酸の中では唯一、 D-, L- の立体異性体が無い。
非極性側鎖アミノ酸に分類される
中枢神経系においてGABAに次いで重要な抑制性神経伝達物質
一方で、興奮性神経伝達物質としての役割も知られている ,
葉酸folate(ビタミンB群の一種 生理活性物質 ) 代謝過程で重要な役割を果たしている
グリシンは様々な生体物質の原料として利用されている 以下、
コラーゲンcollagen ;
脊椎動物の真皮、靱帯、腱、骨、軟骨などを構成するタンパク質のひとつ。
多細胞動物の細胞外基質（細胞外マトリクス）の主成分。
体内に存在しているコラーゲンの総量ヒトで全タンパク質の約25%を占める程多い
ポルフィリンporphyrin ;
分子全体に広がったπ共役系の影響で平面構造をとり 中心部の窒素はFeやMg等と安定な錯体を形成す
πスタッキング（J会合）によって他の化合物と超分子を形成す
ポルフィリンや類似化合物の金属錯体は 生体内で ヘム クロロフィル ビタミンB12などとして存在し重要な役割を担う 人工的にも色素や触媒として多様に用いられる
グルタチオンGlutathione, GSH
3つのアミノ酸(Glu, Cys, Gly）から成るトリペプチド。
稀なシステインのアミノ基とグルタミン酸の側鎖側のカルボキシ基との間にアミド結合を有す。
抗酸化物質の1つ 活性酸素種(フリーラジカルや過酸化物)から細胞を保護する補助的役割す。
硫黄部位が求核性を有し 有毒な共役受容体アタックする
クレアチンcreatine
有機酸の一種 。筋肉中に存在 エネルギー源として貯蔵され 瞬発力を必要とするスポーツなどに有効
肉と魚に多く含まれ、植物にはほとんど含まれない
プリン体purine の原料
DNA(adenineアデニンC5H5N5, guanineグアニンC5H5N5O )のプリン体の生合成で2個所のホルミル化の反応に関わる ,
食品中では旨味の成分で 核酸中に多く含まれ 細胞数の多い、細胞分裂の盛んな組織に多く存在す
ヘムHaem の原料; ヘムは、ヘモグロビンの構成要素の1つ
<ヒスチジンH/His histidine 側鎖； -CH2-C3H3N2 化学式； C6H9N3O2
コドン；CAU CAC ヒトタンパク質中 2.63 ％存在 必須アミノ酸
糖原性を持つ。
側鎖イミダゾイル基 複素芳香環を持ち、この特殊な性質により
酵素の活性中心 蛋白質分子内でのプロトン移動に関与。
蛋白質中では金属との結合部位 あるいは水素結合、イオン結合を介し
その高次構造の維持に重要な役割を果たす。
ヒスタミンhistamine (活性アミン)およびカルノシンcarnosineC9H14N4O3 生合成の前駆体
イミダゾールimidazole C3H4N2;
必須アミノ酸のヒスチジン残基を始めとして広く生体物質一般に見出だされる。
酵素の活性中心として働くことが知られている。
ヒスチジンが代謝されたヒスタミンもイミダゾール環を持ち、生理活性発現に重要
ヒスタミンhistamine C5H9N3；
アレルギー反応や炎症の発現に介在物質 、
神経伝達物質 光などの外部刺激 情動、空腹、体温上昇といった内部刺激などにより放出が促進され、
オキシトシン分泌 覚醒状態の維持、食行動の抑制、記憶学習能の修飾などの生理機能を促進
＜イソロイシンI/Ile isoleucine 側鎖 -CH(CH3)CH2CH3 化学式 C6H13NO2
コドン； AUU, AUC, AUA ヒトタンパク質中 4.33 ％存在 必須アミノ酸
側鎖にsec-ブチル基butyl group (アルキル基alkyl group の一種) を持つ
ロイシンleucine(必須アミノ酸) の構造異性体structural isomer
疎水性hydrophobicit アミノ酸に分類される
糖原性Glucogenic amino acid ・ケト原性Ketogenic amino acid を持つ
筋肉のエネルギー代謝 運動中の筋肉消耗の低減に深く関わっている
＜リシンK/Lys lysine 側鎖 -(CH2)4NH2 化学式 C6H14N2O2
コドン； AAA, AAG ヒトタンパク質中 5.72 ％存在 必須アミノ酸
側鎖に 4-アミノブチル基 側鎖にアミノ基を持つことから塩基性アミノ酸に分類
クエン酸回路/TCAtricarboxylic acid cycle に取り込まれて
エネルギーを生み出すケト原性アミノ酸
蛋白質分子に対してメチル化methylation やアセチル化acetylation による翻訳後修飾を行う
コラーゲンはリシンの誘導体であるヒドロキシリシンhydroxylysineC6H14N2O3/アミノ酸 を含む
細胞から分泌が行われる際 小胞体、 ゴルジ体におけるリシン残基の
O-グリコシル化が特定の蛋白質に印を付けるのに使われる
豆類には豊富である 肉、魚、乳製品にも多く含まれる
TCA回路 :好気的代謝に関する最も重要な生化学反応回路、酸素呼吸を行う生物全般に見られる
O-グリコシル化O-glycosylation ；タンパク質が合成された後に起こる翻訳後修飾
と たのしい演劇の日
Chemistry30
“本当に大切なものは目には見えない”
“ 目に見えないところで何が起こっているのかを想像することが大事”
化学結合：物質中での原子と原子の結び 結合の力は 粒子間の電子の授受による
その電子の授受の仕方により 結合の種類が分類される
【有機化合物organic compound 】 炭素Cを骨格とした化合物
炭素は不対電子が４つある故に いろいろな原子/水素。酸素。窒素などと共有結合
「天然高分子化合物natural macromolecule 」
【アミノ酸 amino acid】 01
広義には（特に化学の分野）アミノ基-NH2とカルボキシ基-COOHの両方の官能基を持つ有機化合物の総称
一般式は R-CH(NH2)COOH
狭義には（特に生化学や一般的な場合）
生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸proteinogenic amino acid 」を指す
【α-アミノ酸proteinogenic amino acid 】 構造式：RCH(NH2)COOH
カルボキシ基が結合している炭素（α炭素）にアミノ基も結合しているアミノ酸
<グリシンG/Gly glycine 側鎖 -H 化学式 C2H5NO2 示性式 H2NCH2COOH
コドン；GGU, GGC, GGA, GGG ヒトタンパク質中に 6.58 ％存在 準必須アミノ酸
不斉炭素を持たないため、生体を構成する α-アミノ酸の中では唯一、 D-, L- の立体異性体が無い。
非極性側鎖アミノ酸に分類される
中枢神経系においてGABAに次いで重要な抑制性神経伝達物質
一方で、興奮性神経伝達物質としての役割も知られている ,
葉酸folate(ビタミンB群の一種 生理活性物質 ) 代謝過程で重要な役割を果たしている
グリシンは様々な生体物質の原料として利用されている 以下、
コラーゲンcollagen ;
脊椎動物の真皮、靱帯、腱、骨、軟骨などを構成するタンパク質のひとつ。
多細胞動物の細胞外基質（細胞外マトリクス）の主成分。
体内に存在しているコラーゲンの総量ヒトで全タンパク質の約25%を占める程多い
ポルフィリンporphyrin ;
分子全体に広がったπ共役系の影響で平面構造をとり 中心部の窒素はFeやMg等と安定な錯体を形成す
πスタッキング（J会合）によって他の化合物と超分子を形成す
ポルフィリンや類似化合物の金属錯体は 生体内で ヘム クロロフィル ビタミンB12などとして存在し重要な役割を担う 人工的にも色素や触媒として多様に用いられる
グルタチオンGlutathione, GSH
3つのアミノ酸(Glu, Cys, Gly）から成るトリペプチド。
稀なシステインのアミノ基とグルタミン酸の側鎖側のカルボキシ基との間にアミド結合を有す。
抗酸化物質の1つ 活性酸素種(フリーラジカルや過酸化物)から細胞を保護する補助的役割す。
硫黄部位が求核性を有し 有毒な共役受容体アタックする
クレアチンcreatine
有機酸の一種 。筋肉中に存在 エネルギー源として貯蔵され 瞬発力を必要とするスポーツなどに有効
肉と魚に多く含まれ、植物にはほとんど含まれない
プリン体purine の原料
DNA(adenineアデニンC5H5N5, guanineグアニンC5H5N5O )のプリン体の生合成で2個所のホルミル化の反応に関わる ,
食品中では旨味の成分で 核酸中に多く含まれ 細胞数の多い、細胞分裂の盛んな組織に多く存在す
ヘムHaem の原料; ヘムは、ヘモグロビンの構成要素の1つ
<ヒスチジンH/His histidine 側鎖； -CH2-C3H3N2 化学式； C6H9N3O2
コドン；CAU CAC ヒトタンパク質中 2.63 ％存在 必須アミノ酸
糖原性を持つ。
側鎖イミダゾイル基 複素芳香環を持ち、この特殊な性質により
酵素の活性中心 蛋白質分子内でのプロトン移動に関与。
蛋白質中では金属との結合部位 あるいは水素結合、イオン結合を介し
その高次構造の維持に重要な役割を果たす。
ヒスタミンhistamine (活性アミン)およびカルノシンcarnosineC9H14N4O3 生合成の前駆体
イミダゾールimidazole C3H4N2;
必須アミノ酸のヒスチジン残基を始めとして広く生体物質一般に見出だされる。
酵素の活性中心として働くことが知られている。
ヒスチジンが代謝されたヒスタミンもイミダゾール環を持ち、生理活性発現に重要
ヒスタミンhistamine C5H9N3；
アレルギー反応や炎症の発現に介在物質 、
神経伝達物質 光などの外部刺激 情動、空腹、体温上昇といった内部刺激などにより放出が促進され、
オキシトシン分泌 覚醒状態の維持、食行動の抑制、記憶学習能の修飾などの生理機能を促進
＜イソロイシンI/Ile isoleucine 側鎖 -CH(CH3)CH2CH3 化学式 C6H13NO2
コドン； AUU, AUC, AUA ヒトタンパク質中 4.33 ％存在 必須アミノ酸
側鎖にsec-ブチル基butyl group (アルキル基alkyl group の一種) を持つ
ロイシンleucine(必須アミノ酸) の構造異性体structural isomer
疎水性hydrophobicit アミノ酸に分類される
糖原性Glucogenic amino acid ・ケト原性Ketogenic amino acid を持つ
筋肉のエネルギー代謝 運動中の筋肉消耗の低減に深く関わっている
＜リシンK/Lys lysine 側鎖 -(CH2)4NH2 化学式 C6H14N2O2
コドン； AAA, AAG ヒトタンパク質中 5.72 ％存在 必須アミノ酸
側鎖に 4-アミノブチル基 側鎖にアミノ基を持つことから塩基性アミノ酸に分類
クエン酸回路/TCAtricarboxylic acid cycle に取り込まれて
エネルギーを生み出すケト原性アミノ酸
蛋白質分子に対してメチル化methylation やアセチル化acetylation による翻訳後修飾を行う
コラーゲンはリシンの誘導体であるヒドロキシリシンhydroxylysineC6H14N2O3/アミノ酸 を含む
細胞から分泌が行われる際 小胞体、 ゴルジ体におけるリシン残基の
O-グリコシル化が特定の蛋白質に印を付けるのに使われる
豆類には豊富である 肉、魚、乳製品にも多く含まれる
TCA回路 :好気的代謝に関する最も重要な生化学反応回路、酸素呼吸を行う生物全般に見られる
O-グリコシル化O-glycosylation ；タンパク質が合成された後に起こる翻訳後修飾
と たのしい演劇の日
俳優の錬金術Alchemy of Actor 知覚の哲学Philosophy of perception 69
俳優の錬金術Alchemy of Actor 知覚の哲学Philosophy of perception 69
Chemistry29
“本当に大切なものは目には見えない”
“ 目に見えないところで何が起こっているのかを想像することが大事”
化学結合：物質中での原子と原子の結び 結合の力は 粒子間の電子の授受による
その電子の授受の仕方により 結合の種類が分類される
【有機化合物organic compound 】 炭素Cを骨格とした化合物
炭素は不対電子が４つある故に いろいろな原子/水素。酸素。窒素などと共有結合
「天然高分子化合物natural macromolecule 」
【アミノ酸 amino acid】 01
広義には（特に化学の分野）アミノ基-NH2とカルボキシ基-COOHの両方の官能基を持つ有機化合物の総称
一般式は R-CH(NH2)COOH
狭義には（特に生化学や一般的な場合）
生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸proteinogenic amino acid 」を指す
【α-アミノ酸proteinogenic amino acid 】 構造式：RCH(NH2)COOH
カルボキシ基が結合している炭素（α炭素）にアミノ基も結合しているアミノ酸
-
<アラニンA/Ala alanine 側鎖-CH3 メチル基 化学式C3H7NO2 示性式CH3CH(COOH)NH2
コドン GCU, GCC, GCA. GCG ヒトタンパク質中に 7.01％ 存在
グリシンglycineについで2番目に小さなアミノ酸
ほとんどすべての蛋白質に普遍的に見られる
疎水性アミノ酸、非極性側鎖アミノ酸に分類される。
蛋白質構成アミノ酸のひとつで、非必須アミノ酸。
生体内では、解糖系の中間体であるピルビン酸が、アラニントランスアミナーゼによるグルタミン酸からのアミノ基の転移を受けて生合成される
＜システインC/Cys cysteine 側鎖-CH2SHチオール基 化学式C3H7NO2S
コドンUGU, UGC ヒトタンパク質中2.3％存在 準必須アミノ酸
天然にはL-システインとして、大部分の蛋白質(赤唐辛子 ニンニク 玉ねぎ ブロッコリー 芽キャベツ オート麦 小麦胚芽)に含まれる
ヒトではプロピオン酸ではなくメチオニンから生合成される
酸性条件下では安定だが、中・アルカリ性条件では、微量の重金属イオンにより容易に空気酸化される
シスチン疎水性アミノ酸、中性極性側鎖アミノ酸に分類されているが、非常に反応性に富んでいる。
システインはタンパク質を分子間で架橋させることができる。
これにより、細胞外の厳しい環境での分子の安定性が向上し、タンパク質分解に対する抵抗性が与えられ。
細胞内で ポリペプチド中のシステイン間のジスルフィド結合はタンパク質の三次構造を維持す。
インスリンはシステイン架橋されたペプチドの代表例
2つの独立したペプチド鎖が1組のジスルフィド結合によってつながれている
＜アスパラギン酸D/Asp aspartic acid 側鎖-CH2COOH 化学式C4H7NO4 HOOCCH2CH(COOH)NH2
コドンGAU, GAC ヒトタンパク質4.73％ 存在
光学異性体としてL体とD体の両方が存在
アスパラギンの加水分解物から単離される
酸性極性側鎖アミノ酸に分類される。
L体のアスパラギン酸は蛋白質を構成するアミノ酸のひとつ。
非必須アミノ酸で、グリコーゲン生産性を持つ うま味成分のひとつ
生体内では、クエン酸回路の一員であるオキサロ酢酸が、アスパラギン酸アミノトランスフェラーゼ (EC 2.6.1.1) によるグルタミン酸からのアミノ基の転移を受けて生合成される
アスパラギン酸は中枢神経系の興奮性神経伝達物質
大脳皮質、小脳及 脊髄などに存在するNMDA受容体に対しアゴニストとして作用す
アミノ酸系の神経伝達物質は、アスパラギン酸 グルタミン酸(Glu)、γ-アミノ酪酸(GABA)、グリシン(Gly)
＜グルタミン酸E/Glu glutamic acid, glutamate 側鎖-CH2CH2COOH 化学式C5H9NO4
コドンGAA, GAG, ヒトタンパク質 7.09 ％存在 準必須アミノ酸
酸性極性側鎖アミノ酸に分類される。
タンパク質構成アミノ酸のひとつで、非必須アミノ酸。
動物の体内では神経伝達物質としても機能 、
グルタミン酸が多くつながると、納豆の粘性物質であるポリグルタミン酸になる
グルタミン酸は グルタミン酸受容体を介し 興奮性神経伝達物質
記憶・学習など 脳高次機能に重要な役割を果たす
内因性興奮毒としての性質も持ち、細胞死、パーキンソン病、抑うつなど神経症に関わる
大脳皮質で脳虚血などの病的状態においては神経毒として作用し、神経細胞の壊死を起こすが
トリプトファン代謝産物キヌレン酸が脊髄においてNMDA型グルタミン酸受容体に作用し グルタミン酸に拮抗脳内でグルタミン酸の興奮毒性の抑制に重要な機能的役割を担う
グルタミン酸は、血液脳関門を透過せず 循環系から脳に供給されることはないが、グルタミンは通過する
＜フェニルアラニンF/Phe phenylalanine 側鎖-CH2C6H5ベンジル基 化学式C9H11NO2
コドンUUU, UUC ヒトタンパク質 3.65 ％存在 必須アミノ酸
食品中のたんぱく質 牛乳、卵、肉などに 多く含まれる
非極性側鎖アミノ酸 芳香族アミノ酸 糖原性を持つ
他のアミノ酸と同様 D体L体 2つのエナンチオマー/鏡像異性体 を持つ
L-フェニルアラニン(LPA) は天然に存在する化合物でDNAによりコードされタンパク質を構成す
D-フェニルアラニン(DPA) は化学合成による人工化合物
L-フェニルアラニンは生体内で L-チロシンに変換され、さらに L-ドーパとなる。
これがさらにドーパミンやノルアドレナリン、アドレナリンへと誘導される
フェニルアラニンは血液脳関門を通過する際にトリプトファンと同じチャネルを使用
大量に存在するとセロトニン serotonin の生成を阻害す
セロトニン： 必須アミノ酸トリプトファンから生合成される脳内の神経伝達物質
ヒトではドパミン・ノルアドレナリンを制御 精神の安定化
生体リズム・神経内分泌・睡眠・体温調節などに関与
キラリティーchirality： 3次元 図形.物体.現象.がその鏡像と重ね合わすことができない性質
キラル分子のエナンチオマーは物質量 結合のエネルギーは等しい そのためほとんどの物理的性質（密度、融点、沸点、屈折率、熱伝導度など）は同じ しかし 旋光性と、ある条件下での化学的性質（生化学的性質を含む）が異なることがある
旋光性は不斉原子を有する分子の持つ電気双極子の構造が電磁波の偏光面を変えるので、対になるキラル分子は、絶対値が等しく正負が逆の偏光性を示す（右旋性:右回りに回転させる(+) 左旋性:左回りに回転させる(-) ）しかしながら旋光性の強度/旋光度 や装置の検出限界などによりキラル分子が見かけ上で光学活性を示さないこともある
アミノ酸や糖など生体分子の多くはキラルで 原則として片方のエナンチオマーのみが使われる。例外的に逆のエナンチオマーが使われる場合もある。地球上ではアミノ酸はL体、糖はD体が主流だが、このようなホモキラリティーが進化のいつの段階で生じたのかは化学進化上の未解決問題のひとつ
と たのしい演劇の日
Chemistry29
“本当に大切なものは目には見えない”
“ 目に見えないところで何が起こっているのかを想像することが大事”
化学結合：物質中での原子と原子の結び 結合の力は 粒子間の電子の授受による
その電子の授受の仕方により 結合の種類が分類される
【有機化合物organic compound 】 炭素Cを骨格とした化合物
炭素は不対電子が４つある故に いろいろな原子/水素。酸素。窒素などと共有結合
「天然高分子化合物natural macromolecule 」
【アミノ酸 amino acid】 01
広義には（特に化学の分野）アミノ基-NH2とカルボキシ基-COOHの両方の官能基を持つ有機化合物の総称
一般式は R-CH(NH2)COOH
狭義には（特に生化学や一般的な場合）
生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸proteinogenic amino acid 」を指す
【α-アミノ酸proteinogenic amino acid 】 構造式：RCH(NH2)COOH
カルボキシ基が結合している炭素（α炭素）にアミノ基も結合しているアミノ酸
-
<アラニンA/Ala alanine 側鎖-CH3 メチル基 化学式C3H7NO2 示性式CH3CH(COOH)NH2
コドン GCU, GCC, GCA. GCG ヒトタンパク質中に 7.01％ 存在
グリシンglycineについで2番目に小さなアミノ酸
ほとんどすべての蛋白質に普遍的に見られる
疎水性アミノ酸、非極性側鎖アミノ酸に分類される。
蛋白質構成アミノ酸のひとつで、非必須アミノ酸。
生体内では、解糖系の中間体であるピルビン酸が、アラニントランスアミナーゼによるグルタミン酸からのアミノ基の転移を受けて生合成される
＜システインC/Cys cysteine 側鎖-CH2SHチオール基 化学式C3H7NO2S
コドンUGU, UGC ヒトタンパク質中2.3％存在 準必須アミノ酸
天然にはL-システインとして、大部分の蛋白質(赤唐辛子 ニンニク 玉ねぎ ブロッコリー 芽キャベツ オート麦 小麦胚芽)に含まれる
ヒトではプロピオン酸ではなくメチオニンから生合成される
酸性条件下では安定だが、中・アルカリ性条件では、微量の重金属イオンにより容易に空気酸化される
シスチン疎水性アミノ酸、中性極性側鎖アミノ酸に分類されているが、非常に反応性に富んでいる。
システインはタンパク質を分子間で架橋させることができる。
これにより、細胞外の厳しい環境での分子の安定性が向上し、タンパク質分解に対する抵抗性が与えられ。
細胞内で ポリペプチド中のシステイン間のジスルフィド結合はタンパク質の三次構造を維持す。
インスリンはシステイン架橋されたペプチドの代表例
2つの独立したペプチド鎖が1組のジスルフィド結合によってつながれている
＜アスパラギン酸D/Asp aspartic acid 側鎖-CH2COOH 化学式C4H7NO4 HOOCCH2CH(COOH)NH2
コドンGAU, GAC ヒトタンパク質4.73％ 存在
光学異性体としてL体とD体の両方が存在
アスパラギンの加水分解物から単離される
酸性極性側鎖アミノ酸に分類される。
L体のアスパラギン酸は蛋白質を構成するアミノ酸のひとつ。
非必須アミノ酸で、グリコーゲン生産性を持つ うま味成分のひとつ
生体内では、クエン酸回路の一員であるオキサロ酢酸が、アスパラギン酸アミノトランスフェラーゼ (EC 2.6.1.1) によるグルタミン酸からのアミノ基の転移を受けて生合成される
アスパラギン酸は中枢神経系の興奮性神経伝達物質
大脳皮質、小脳及 脊髄などに存在するNMDA受容体に対しアゴニストとして作用す
アミノ酸系の神経伝達物質は、アスパラギン酸 グルタミン酸(Glu)、γ-アミノ酪酸(GABA)、グリシン(Gly)
＜グルタミン酸E/Glu glutamic acid, glutamate 側鎖-CH2CH2COOH 化学式C5H9NO4
コドンGAA, GAG, ヒトタンパク質 7.09 ％存在 準必須アミノ酸
酸性極性側鎖アミノ酸に分類される。
タンパク質構成アミノ酸のひとつで、非必須アミノ酸。
動物の体内では神経伝達物質としても機能 、
グルタミン酸が多くつながると、納豆の粘性物質であるポリグルタミン酸になる
グルタミン酸は グルタミン酸受容体を介し 興奮性神経伝達物質
記憶・学習など 脳高次機能に重要な役割を果たす
内因性興奮毒としての性質も持ち、細胞死、パーキンソン病、抑うつなど神経症に関わる
大脳皮質で脳虚血などの病的状態においては神経毒として作用し、神経細胞の壊死を起こすが
トリプトファン代謝産物キヌレン酸が脊髄においてNMDA型グルタミン酸受容体に作用し グルタミン酸に拮抗脳内でグルタミン酸の興奮毒性の抑制に重要な機能的役割を担う
グルタミン酸は、血液脳関門を透過せず 循環系から脳に供給されることはないが、グルタミンは通過する
＜フェニルアラニンF/Phe phenylalanine 側鎖-CH2C6H5ベンジル基 化学式C9H11NO2
コドンUUU, UUC ヒトタンパク質 3.65 ％存在 必須アミノ酸
食品中のたんぱく質 牛乳、卵、肉などに 多く含まれる
非極性側鎖アミノ酸 芳香族アミノ酸 糖原性を持つ
他のアミノ酸と同様 D体L体 2つのエナンチオマー/鏡像異性体 を持つ
L-フェニルアラニン(LPA) は天然に存在する化合物でDNAによりコードされタンパク質を構成す
D-フェニルアラニン(DPA) は化学合成による人工化合物
L-フェニルアラニンは生体内で L-チロシンに変換され、さらに L-ドーパとなる。
これがさらにドーパミンやノルアドレナリン、アドレナリンへと誘導される
フェニルアラニンは血液脳関門を通過する際にトリプトファンと同じチャネルを使用
大量に存在するとセロトニン serotonin の生成を阻害す
セロトニン： 必須アミノ酸トリプトファンから生合成される脳内の神経伝達物質
ヒトではドパミン・ノルアドレナリンを制御 精神の安定化
生体リズム・神経内分泌・睡眠・体温調節などに関与
キラリティーchirality： 3次元 図形.物体.現象.がその鏡像と重ね合わすことができない性質
キラル分子のエナンチオマーは物質量 結合のエネルギーは等しい そのためほとんどの物理的性質（密度、融点、沸点、屈折率、熱伝導度など）は同じ しかし 旋光性と、ある条件下での化学的性質（生化学的性質を含む）が異なることがある
旋光性は不斉原子を有する分子の持つ電気双極子の構造が電磁波の偏光面を変えるので、対になるキラル分子は、絶対値が等しく正負が逆の偏光性を示す（右旋性:右回りに回転させる(+) 左旋性:左回りに回転させる(-) ）しかしながら旋光性の強度/旋光度 や装置の検出限界などによりキラル分子が見かけ上で光学活性を示さないこともある
アミノ酸や糖など生体分子の多くはキラルで 原則として片方のエナンチオマーのみが使われる。例外的に逆のエナンチオマーが使われる場合もある。地球上ではアミノ酸はL体、糖はD体が主流だが、このようなホモキラリティーが進化のいつの段階で生じたのかは化学進化上の未解決問題のひとつ
と たのしい演劇の日
2021年08月19日
俳優の錬金術Alchemy of Actor 知覚の哲学Philosophy of perception 68
俳優の錬金術Alchemy of Actor 知覚の哲学Philosophy of perception 68
Chemistry28
“本当に大切なものは目には見えない”
“ 目に見えないところで何が起こっているのかを想像することが大事”
化学結合：物質中での原子と原子の結び 結合の力は 粒子間の電子の授受による
その電子の授受の仕方により 結合の種類が分類される
【有機化合物organic compound 】 炭素Cを骨格とした化合物
炭素は不対電子が４つある故に いろいろな原子/水素。酸素。窒素などと共有結合
「天然高分子化合物natural macromolecule 」
【アミノ酸 amino acid】 00
広義には（特に化学の分野）アミノ基-NH2とカルボキシ基-coohの両方の官能基を持つ有機化合物の総称
狭義には（特に生化学や一般的な場合）
生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸proteinogenic amino acid 」を指す
生体分子をあつかう生命科学分野は 遺伝暗号表に含まれるプロリン（イミノ酸に分類）を
便宜上アミノ酸に含めることが多い
天然には約500種類ほどのアミノ酸が見つかっている
宇宙由来のもの(マーチソン隕石(1969)から
グリシンglycine 、アラニンalanine 、グルタミン酸glutamate 、β-アラニンβ-alanine が確認されている
全アミノ酸のうち22種がタンパク質の構成要素
真核生物で21種 ヒトは20種から構成される
「α-アミノ酸 」 構造式：RCH(NH2)COOH
カルボキシ基-COOHが結合している炭素（α炭素）にアミノ基-NH2も結合しているアミノ酸
側鎖Rが水素H であるグリシン以外のα-アミノ酸は、
α炭素へのアミノ基やカルボキシ基などの結合様式が立体的に2通り可能で
D型、L型の光学異性体optical isome として区別される
生体のタンパク質はα-アミノ酸のポリマーであるが、基本的にL型のものだけが構成成分となっている。
D型は天然では細菌の細胞壁の構成成分や老化組織、ある種の神経細胞などに存在が見出されている
生体のタンパク質はほとんどの場合、R側鎖の違いによる20種類のアミノ酸からなる。
個々のアミノ酸はこの側鎖Rの性質によって、親水性・疎水性、塩基性・酸性などの性質が異なる
有機体はタンパク質を合成するために遺伝情報中にその細胞機構がコードされていることが必要
タンパク質を構成するアミノ酸は通常22種 真核生物は21種しか見られない。
22種のうち 20種は直接コドン(地球生物のDNAに規定されている20種類) に暗号化されている
ヒトはその20種のうち、11種を他のアミノ酸または中間代謝物から合成することができる。
それ以外の9種は食事によって摂取しなければならず、それらは必須アミノ酸
「双性イオンinner salt」
1分子内に正と負電荷の両方を持つ分子のこと
アミノ酸の双性イオン はアミノ基がカルボキシ基から水素イオンを受けとる分子内酸塩基反応の生成物
アミノ酸だけでなく酸性と塩基性の官能基を持つ多くの化合物は互変異性化tautomerismし
双性イオンをつくる
互変異性化tautomerism： 異性体が共存する平衡状態に達しうるもの
「アミノ酸のエステル化・アセチル化 」
アセチル化acetylation ： 有機化合物中にアセチル基-CH3COOが導入されること
有機化合物中の活性化したH原子がアセチル基で置き換わる反応
水酸基hydroxy group-OH のH原子がアセチル基で置換されester エステル/酢酸塩を生じる反応も含む
エステル化esterification ：カルボン酸（-COOH基を持つ）とアルコールが脱水縮合し
エステル結合（COO）を生成する反応
と たのしい演劇の日
Chemistry28
“本当に大切なものは目には見えない”
“ 目に見えないところで何が起こっているのかを想像することが大事”
化学結合：物質中での原子と原子の結び 結合の力は 粒子間の電子の授受による
その電子の授受の仕方により 結合の種類が分類される
【有機化合物organic compound 】 炭素Cを骨格とした化合物
炭素は不対電子が４つある故に いろいろな原子/水素。酸素。窒素などと共有結合
「天然高分子化合物natural macromolecule 」
【アミノ酸 amino acid】 00
広義には（特に化学の分野）アミノ基-NH2とカルボキシ基-coohの両方の官能基を持つ有機化合物の総称
狭義には（特に生化学や一般的な場合）
生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸proteinogenic amino acid 」を指す
生体分子をあつかう生命科学分野は 遺伝暗号表に含まれるプロリン（イミノ酸に分類）を
便宜上アミノ酸に含めることが多い
天然には約500種類ほどのアミノ酸が見つかっている
宇宙由来のもの(マーチソン隕石(1969)から
グリシンglycine 、アラニンalanine 、グルタミン酸glutamate 、β-アラニンβ-alanine が確認されている
全アミノ酸のうち22種がタンパク質の構成要素
真核生物で21種 ヒトは20種から構成される
「α-アミノ酸 」 構造式：RCH(NH2)COOH
カルボキシ基-COOHが結合している炭素（α炭素）にアミノ基-NH2も結合しているアミノ酸
側鎖Rが水素H であるグリシン以外のα-アミノ酸は、
α炭素へのアミノ基やカルボキシ基などの結合様式が立体的に2通り可能で
D型、L型の光学異性体optical isome として区別される
生体のタンパク質はα-アミノ酸のポリマーであるが、基本的にL型のものだけが構成成分となっている。
D型は天然では細菌の細胞壁の構成成分や老化組織、ある種の神経細胞などに存在が見出されている
生体のタンパク質はほとんどの場合、R側鎖の違いによる20種類のアミノ酸からなる。
個々のアミノ酸はこの側鎖Rの性質によって、親水性・疎水性、塩基性・酸性などの性質が異なる
有機体はタンパク質を合成するために遺伝情報中にその細胞機構がコードされていることが必要
タンパク質を構成するアミノ酸は通常22種 真核生物は21種しか見られない。
22種のうち 20種は直接コドン(地球生物のDNAに規定されている20種類) に暗号化されている
ヒトはその20種のうち、11種を他のアミノ酸または中間代謝物から合成することができる。
それ以外の9種は食事によって摂取しなければならず、それらは必須アミノ酸
「双性イオンinner salt」
1分子内に正と負電荷の両方を持つ分子のこと
アミノ酸の双性イオン はアミノ基がカルボキシ基から水素イオンを受けとる分子内酸塩基反応の生成物
アミノ酸だけでなく酸性と塩基性の官能基を持つ多くの化合物は互変異性化tautomerismし
双性イオンをつくる
互変異性化tautomerism： 異性体が共存する平衡状態に達しうるもの
「アミノ酸のエステル化・アセチル化 」
アセチル化acetylation ： 有機化合物中にアセチル基-CH3COOが導入されること
有機化合物中の活性化したH原子がアセチル基で置き換わる反応
水酸基hydroxy group-OH のH原子がアセチル基で置換されester エステル/酢酸塩を生じる反応も含む
エステル化esterification ：カルボン酸（-COOH基を持つ）とアルコールが脱水縮合し
エステル結合（COO）を生成する反応
と たのしい演劇の日
俳優の錬金術Alchemy of Actor 知覚の哲学Philosophy of perception 67
俳優の錬金術Alchemy of Actor 知覚の哲学Philosophy of perception 67
Chemistry27
“本当に大切なものは目には見えない”
“ 目に見えないところで何が起こっているのかを想像することが大事”
化学結合：物質中での原子と原子の結び 結合の力は 粒子間の電子の授受による
その電子の授受の仕方により 結合の種類が分類される
【有機化合物organic compound 】 炭素Cを骨格とした化合物
炭素は不対電子が４つある故に いろいろな原子/水素。酸素。窒素などと共有結合
「天然高分子化合物natural macromolecule 」
「糖類」 糖類(炭水化物) 炭素と水が結合してできた化合物 一般式 Cm(H2O)n (m≧3)
多糖類 加水分解hydrolysis によって多数の単糖類を生じる
セルロースcellulose 分子式 (C6H10O5)n
植物細胞の細胞壁および植物繊維の主成分で、
天然の植物質の1/3を占め、地球上で最も多く存在する炭水化物
セルロースは多数のβグルコース分子がグリコシド結合により直鎖状に重合した天然高分子化合物
セルロースの構造は 各グルコースの向きが交互に表・裏・表・裏を繰り返すの
セルロース全体で見れば直線状になっている
構成単位であるグルコースとは異なる性質を示す
「セルロースが加水分解される流れ 」
セルロースに、消化酵素セルラーゼcellulase(グリコシド結合を加水分解する) がはたらき、
セロビオースD-Cellobiose/C12H22O11 (グルコース2分子がβ1、4結合した二糖類 )生成
セロビアーゼ/β-グルコシダーゼβ-glucosidase 消化酵素 作用 セロビオース分解され β−グルコース
「セルロース をニトロ化」 ニトロセルロース nitrocellulose［C6H7(NO2)3O5］n
ニトロ化 : 化合物中-OHを-ONO2に置き換える(ニトロ基-NO2を導入する) 操作
セルロースに濃硝酸nitric acidHNO3 と 濃硫酸sulfuric acidH2SO4 の混酸mixed acid を作用させる
混酸中でHNO31分子とH2SO42分子から1分子のにトロニウムイオンnitronium ion NO2+生じる
生じたニトロニウムイオンは非常に強力な求電子材であり芳香族化合物と反応しニトロ化合物生成
セルロース中グルコース1単位あたり3個のOH基 の一部or3個全部を -ONO2に置き換える
［C6H7O2(OH)3］n + 3n HONO2 → ［C6H7O2(ONO2)3］n + 3n H2O
この反応で「-O-」の構造ができるため
「セルロース をエステル化」 セルロースの示性式［C6H7O2(OH)3］n とも表現す
グルコース1単位あたり3個のヒドロキシル基OHを持つ
したがって 酸と反応させるとエステルを作りやすくHNO3 と H2SO4の反応でエステルをつくる
セルロースのOH基の一部or全部をエステル化
ニトロセルロース：セルロース中のグルコース1単位あたり3個のOH基の一部or3個全部をエステル化
硝酸エステルorganonitrate (R'-ONO2)を有する化合物
トリニトロセルロース［C6H7O2(ONO2)3］n：
セルロース中グルコース1単位のうち3個のOH基すべてをエステル化
と たのしい演劇の日
Chemistry27
“本当に大切なものは目には見えない”
“ 目に見えないところで何が起こっているのかを想像することが大事”
化学結合：物質中での原子と原子の結び 結合の力は 粒子間の電子の授受による
その電子の授受の仕方により 結合の種類が分類される
【有機化合物organic compound 】 炭素Cを骨格とした化合物
炭素は不対電子が４つある故に いろいろな原子/水素。酸素。窒素などと共有結合
「天然高分子化合物natural macromolecule 」
「糖類」 糖類(炭水化物) 炭素と水が結合してできた化合物 一般式 Cm(H2O)n (m≧3)
多糖類 加水分解hydrolysis によって多数の単糖類を生じる
セルロースcellulose 分子式 (C6H10O5)n
植物細胞の細胞壁および植物繊維の主成分で、
天然の植物質の1/3を占め、地球上で最も多く存在する炭水化物
セルロースは多数のβグルコース分子がグリコシド結合により直鎖状に重合した天然高分子化合物
セルロースの構造は 各グルコースの向きが交互に表・裏・表・裏を繰り返すの
セルロース全体で見れば直線状になっている
構成単位であるグルコースとは異なる性質を示す
「セルロースが加水分解される流れ 」
セルロースに、消化酵素セルラーゼcellulase(グリコシド結合を加水分解する) がはたらき、
セロビオースD-Cellobiose/C12H22O11 (グルコース2分子がβ1、4結合した二糖類 )生成
セロビアーゼ/β-グルコシダーゼβ-glucosidase 消化酵素 作用 セロビオース分解され β−グルコース
「セルロース をニトロ化」 ニトロセルロース nitrocellulose［C6H7(NO2)3O5］n
ニトロ化 : 化合物中-OHを-ONO2に置き換える(ニトロ基-NO2を導入する) 操作
セルロースに濃硝酸nitric acidHNO3 と 濃硫酸sulfuric acidH2SO4 の混酸mixed acid を作用させる
混酸中でHNO31分子とH2SO42分子から1分子のにトロニウムイオンnitronium ion NO2+生じる
生じたニトロニウムイオンは非常に強力な求電子材であり芳香族化合物と反応しニトロ化合物生成
セルロース中グルコース1単位あたり3個のOH基 の一部or3個全部を -ONO2に置き換える
［C6H7O2(OH)3］n + 3n HONO2 → ［C6H7O2(ONO2)3］n + 3n H2O
この反応で「-O-」の構造ができるため
「セルロース をエステル化」 セルロースの示性式［C6H7O2(OH)3］n とも表現す
グルコース1単位あたり3個のヒドロキシル基OHを持つ
したがって 酸と反応させるとエステルを作りやすくHNO3 と H2SO4の反応でエステルをつくる
セルロースのOH基の一部or全部をエステル化
ニトロセルロース：セルロース中のグルコース1単位あたり3個のOH基の一部or3個全部をエステル化
硝酸エステルorganonitrate (R'-ONO2)を有する化合物
トリニトロセルロース［C6H7O2(ONO2)3］n：
セルロース中グルコース1単位のうち3個のOH基すべてをエステル化
と たのしい演劇の日
2021年08月18日
俳優の錬金術Alchemy of Actor 知覚の哲学Philosophy of perception 66
俳優の錬金術Alchemy of Actor 知覚の哲学Philosophy of perception 66
Chemistry26
“本当に大切なものは目には見えない”
“ 目に見えないところで何が起こっているのかを想像することが大事”
化学結合：物質中での原子と原子の結び 結合の力は 粒子間の電子の授受による
その電子の授受の仕方により 結合の種類が分類される
【有機化合物organic compound 】 炭素Cを骨格とした化合物
炭素は不対電子が４つある故に いろいろな原子/水素。酸素。窒素などと共有結合
「天然高分子化合物natural macromolecule 」
「糖類」 糖類(炭水化物) 炭素と水が結合してできた化合物 一般式 Cm(H2O)n (m≧3)
多糖類 加水分解hydrolysis によって多数の単糖類を生じる
「デンプンstarch」 (C6H10O5)n nは10^2〜10^5
多数のαグルコースglucose分子 が
脱水縮合して出来た構造(グリコシド結合glycosidic bond により重合)をもつ多糖類高分子化合物
植物が光合成によって体内につくる多糖類
「デンプンが分解されるしくみ」
消化酵素アミラーゼamylase (唾液中)により
デンプンは加水分解(α1-4結合が不規則に切断)される
加水分解の結果デンプンの重合数減少 デキストリンdextrin (C6H10O5)n
（α-グルコースがα-(1→4) α-(1→6)グリコシド結合により重合した分子構造)を生じる。
さらに二糖類マルトースmaltose(グルコース2分子がα-1,4-グリコシド結合)した二糖類 に分解
マルトースに消化酵素マルターゼmaltase が働きグルコースになる
(C6H10O5)n/starch→ (C6H10O5)m/dextrin → C12H22O11/maltose→ C6H12O6/glucose
「ヨウ素デンプン反応（iodine-starch reaction」
デンプン水溶液にヨウ素ヨウ化カリウム溶液Kiを加え 呈色反応
デンプン分子の ラセン構造の長さ によって青色〜赤色
この反応は ラセン構造の内部にヨウ素iodine/I 分子 が入り込むことに由来
水溶液を加熱するとラセン構造からヨウ素分子が外れるため 呈色消失
「アミロースamylose」
αグルコースが直鎖状に結合したもの 分子量は104~105程度の高分子化合物
グルコースの１位と4位がグリコシド結合により重合した構造
ヨウ素デンプン反応は青色。
多くのヒドロキシル基を持ち 極性を持つ部分が多いため
熱湯80℃程度 で溶けやすい。冷水には溶けにくい
「アミロペクチンamylopectin」 分子量は105~106
αグルコースが、ところどころ枝分かれした構造
グリコシド結合 グルコースの１位と4位結合 又は １位と6位結合による重合構造
１位と6位の結合のため、構造に枝分かれ上の分岐が起こる。
ヨウ素デンプン反応 は赤紫色。
アミロースとの色の違いは 直鎖状の長さの違いで ヨウ素との結合力に違いが生じるから
枝分かれをするものの 分かれた枝の先がそれぞれ らせん構造 をとる。
熱湯 冷水に溶けにくい
「グリコーゲンglycogen」
多数のα-D-グルコース （D型異性体 ブドウ糖）分子がグリコシド結合によって重合
枝分かれの非常に多い構造になった高分子化合物 その構造はアミロペクチンと似ている
分岐の頻度 8〜12基に一回の程度の。
枝分かれが多いため放射したような網目構造をとり、らせん構造をとらない。
このため、極性をもった部分が外側に出やすく水溶性が高い。
ヨウ素デンプン反応は 赤褐色。
と たのしい演劇の日
Chemistry26
“本当に大切なものは目には見えない”
“ 目に見えないところで何が起こっているのかを想像することが大事”
化学結合：物質中での原子と原子の結び 結合の力は 粒子間の電子の授受による
その電子の授受の仕方により 結合の種類が分類される
【有機化合物organic compound 】 炭素Cを骨格とした化合物
炭素は不対電子が４つある故に いろいろな原子/水素。酸素。窒素などと共有結合
「天然高分子化合物natural macromolecule 」
「糖類」 糖類(炭水化物) 炭素と水が結合してできた化合物 一般式 Cm(H2O)n (m≧3)
多糖類 加水分解hydrolysis によって多数の単糖類を生じる
「デンプンstarch」 (C6H10O5)n nは10^2〜10^5
多数のαグルコースglucose分子 が
脱水縮合して出来た構造(グリコシド結合glycosidic bond により重合)をもつ多糖類高分子化合物
植物が光合成によって体内につくる多糖類
「デンプンが分解されるしくみ」
消化酵素アミラーゼamylase (唾液中)により
デンプンは加水分解(α1-4結合が不規則に切断)される
加水分解の結果デンプンの重合数減少 デキストリンdextrin (C6H10O5)n
（α-グルコースがα-(1→4) α-(1→6)グリコシド結合により重合した分子構造)を生じる。
さらに二糖類マルトースmaltose(グルコース2分子がα-1,4-グリコシド結合)した二糖類 に分解
マルトースに消化酵素マルターゼmaltase が働きグルコースになる
(C6H10O5)n/starch→ (C6H10O5)m/dextrin → C12H22O11/maltose→ C6H12O6/glucose
「ヨウ素デンプン反応（iodine-starch reaction」
デンプン水溶液にヨウ素ヨウ化カリウム溶液Kiを加え 呈色反応
デンプン分子の ラセン構造の長さ によって青色〜赤色
この反応は ラセン構造の内部にヨウ素iodine/I 分子 が入り込むことに由来
水溶液を加熱するとラセン構造からヨウ素分子が外れるため 呈色消失
「アミロースamylose」
αグルコースが直鎖状に結合したもの 分子量は104~105程度の高分子化合物
グルコースの１位と4位がグリコシド結合により重合した構造
ヨウ素デンプン反応は青色。
多くのヒドロキシル基を持ち 極性を持つ部分が多いため
熱湯80℃程度 で溶けやすい。冷水には溶けにくい
「アミロペクチンamylopectin」 分子量は105~106
αグルコースが、ところどころ枝分かれした構造
グリコシド結合 グルコースの１位と4位結合 又は １位と6位結合による重合構造
１位と6位の結合のため、構造に枝分かれ上の分岐が起こる。
ヨウ素デンプン反応 は赤紫色。
アミロースとの色の違いは 直鎖状の長さの違いで ヨウ素との結合力に違いが生じるから
枝分かれをするものの 分かれた枝の先がそれぞれ らせん構造 をとる。
熱湯 冷水に溶けにくい
「グリコーゲンglycogen」
多数のα-D-グルコース （D型異性体 ブドウ糖）分子がグリコシド結合によって重合
枝分かれの非常に多い構造になった高分子化合物 その構造はアミロペクチンと似ている
分岐の頻度 8〜12基に一回の程度の。
枝分かれが多いため放射したような網目構造をとり、らせん構造をとらない。
このため、極性をもった部分が外側に出やすく水溶性が高い。
ヨウ素デンプン反応は 赤褐色。
と たのしい演劇の日