たのしい演劇

俳優の錬金術Alchemy of Actor 知覚の哲学Philosophy of perception 71
Chemistry31　

“本当に大切なものは目には見えない”
　　“ 目に見えないところで何が起こっているのかを想像することが大事”

化学結合：物質中での原子と原子の結び 　結合の力は　粒子間の電子の授受による
　　　　　　　　その電子の授受の仕方により　結合の種類が分類される


【有機化合物organic compound 】 炭素Cを骨格とした化合物
炭素は不対電子が４つある故に　いろいろな原子/水素。酸素。窒素などと共有結合

「天然高分子化合物natural macromolecule 」

【アミノ酸 amino acid】　01
広義には（特に化学の分野）アミノ基-NH2とカルボキシ基-COOHの両方の官能基を持つ有機化合物の総称
一般式は R-CH(NH2)COOH
狭義には（特に生化学や一般的な場合）
　　生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸proteinogenic amino acid 」を指す

【α-アミノ酸proteinogenic amino acid 】　構造式：RCH(NH2)COOH
カルボキシ基が結合している炭素（α炭素）にアミノ基も結合しているアミノ酸


<ロイシンL/Leu leucine R -CH2CH(CH3)2　　化学式C6H13NO2
コドン：UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG ヒトタンパク質中 9.97 ％存在 必須アミノ酸
側鎖side chain に iso-ブチル基 2 n-butane, structural isomer, 鎖式飽和炭化水素 CnH2n+1 alkyl group,
を持つため、疎水性アミノ酸に分類される
非極性側鎖アミノ酸で分子鎖アミノ酸に分類される
ケト原性アミノ酸Ketogenic amino acid
ロイシンは1つキラル中心を持ち　天然型は、S体L-ロイシンで　ヒトは苦みを感ずる
天然にはほとんど見られないR体D-ロイシンは、甘く感じる。
幼児では生長、成人では窒素平衡に必須
タンパク質の生成・分解を調整することによって筋肉の維持に関与す。

側鎖：　ポリマーの特性（主に結晶化度と密度）に大きな影響を与える。
アミノ酸残基で構成されるタンパク質は、側鎖がアミド骨格のα炭素原子に結合。
α炭素に結合している側鎖は、各アミノ酸に固有のもので、アミノ酸の電荷や極性を決定す。
アミノ酸の側鎖は、タンパク質が正しく折りたたまれて機能するための多くの相互作用にも関与。
極性の似たアミノ酸同士は引き合うが、非極性側鎖と極性側鎖は通常互いに反発。
非極性/極性相互作用は、タンパク質全体に比較的多く存在し
二次構造の安定化に重要な役割を果たす

分岐鎖アミノ酸branched-chain amino acids、BCAA ；
分枝（任意の炭素原子に2以上の別の炭素原子が結合）のある脂肪族側鎖を有するアミノ酸 、
タンパク質を構成するアミノ酸では、ロイシン、イソロイシン　バリン 、
筋タンパク質中の必須アミノ酸の35%を占め、哺乳類にとって必要とされるアミノ酸の40%を占める




＜メチオニンM/Met methionine R-CH2CH2SCH3 化学式； C5H11NO2S
　　　コドン； AUG 　ヒトタンパク質中 2.13　％存在　　　　必須アミノ酸
側鎖に硫黄S/sulfur を含んだ疎水性
対応するコドンが単一なアミノ酸AUGでコードされるメチオニン、UGGでコードされるトリプトファン。
コドンAUGは開始コドン(リボソームribosome にmRNAのたんぱく質翻訳「開始」メッセージを送る)
として重要。
結果真核生物　古細菌のタンパク質N末端はメチオニンになる。
これは翻訳中のタンパク質に限り、普通は翻訳完了後に修飾を受けて取り除かれる。
メチオニンはN末端以外の位置にも出現。

血液中のコレステロールcholesterol 値を下げ、活性酸素を取り除く。
ピルビン酸へと代謝する経路が存在するため、糖原性を持つ。
硫黄移動経路により　システインCys、カルニチンcarnitineC7H15NO3 、タウリンtaurineC2H7NO3Sの
　　生合成や、レシチンlecithin のリン酸化などリン脂質の生成に関与

果物、肉、野菜、ナッツ、マメ科の植物　特にホウレンソウ、グリーンピース、ニンニク、ある種のチーズ、
　　トウモロコシ、ピスタチオ、カシューナッツ、インゲンマメ、豆腐、テンペに豊富。
肉類では鶏肉、牛肉、魚肉など大部分のものに含む




＜アスパラギンN/Asn　asparagine R-CH2CONH2 C4H8N2O3
コドン；AAU　AAC ヒトタンパク質中　3.58　％存在 非必須アミノ酸
中性極性側鎖アミノ酸に分類
グリコーゲン生産性を持つ

アスパラギンの側鎖はペプチドpeptide 骨格と水素結合hydrogen bond を形成、
他のペプチド骨格の代わりに水素結合サイトを埋める 　そのため、
この残基はαヘリックスalpha helix の始点、終点、βシートβ-sheet のターンで見られる。
構造の類似したグルタミンGluは立体配座エントロピーが大きいため、この機能は持たない。
アスパラギンはタンパクのN-グリコシル化N-glycosylation の標的となる

N-グリコシル化（N-glycosylation: オリゴ糖（いくつかの糖分子からなる炭水化物)
をタンパク質のアスパラギン（Asn）側鎖のアミドの窒素原子に付加すること





<ピロリシン O/Pyl pyrrolysine R- 　　 化学式；C12H21N3O3
　　コドン： UAG(通常はアンバー終止コドン
　　　　　　　　PYLISエレメントが存在した場合ピロリシンがエンコードされる)
数種のメタン産生古細菌や1種の脱塩素化細菌で使われている。
構造はリシンLysと似ているが、側鎖の末端にピロリン環pyrroline が付加している。
特別なコドンUAGによってコードされ、特異的なtRNAとアミノアシルtRNAシンセテースによって作られる。
22番目のタンパク質を構成するアミノ酸と考えられている

ピロリンpyrroline C4H7N:
二重結合を一つ持つ五員複素環式化合物。二重結合の位置により、3種類の異性体あり。
1-ピロリンはイミン、2-ピロリン　3-ピロリンはアミンの一種。
ピロールの水素化によって得られる

アミノアシルtRNA合成酵素ARS/aaRSaminoacyl-tRNA synthetase) ；
特定のアミノ酸(orその前駆体)を、対応するtRNAにエステル結合させアミノアシルtRNAを合成する酵素
アミノアシルtRNAは、リボソームに運ばれtRNAの3塩基からなるアンチコドンが、
　mRNAのコーディング領域のコドンと対合し、タンパク質合成に用いられる。従って、
3塩基のコドンと1アミノ酸の対応づけが行われる場はリボソームであっても、
　実際にコドンとアミノ酸の対応関係を示す遺伝暗号はaaRSの特異性にもとづいて規定されている。

通常生物は翻訳に使用されるアミノ酸20種類に対し、対応するaaRSをもっている
ex, アルギニンArgを認識し　アルギニンtRNAにエステル結合する反応を触媒するaaRSは
アルギニルtRNA合成酵素 (arginyl-tRNA synthetase) ArgRSで表される。




と　たのしい演劇の日