2020年12月07日
俳優の錬金術Alchemy of Actor 量子生物学Quantum biology 19
俳優の錬金術Alchemy of Actor 量子生物学Quantum biology 19
『光というのも面白い存在で、私たちが見ているものは、結局は光だ。
その物自体を見ているようで、本当のところは、物が反射する光を見ている。』
(文系でもよくわかる 世界の仕組みを物理学で知る「はじめに」 より )
視覚(visual perception)とは
網膜/retinal,vitamin Aアルデヒド(aldehyde,有機化合物) が受けた光子photonの
電気信号electrical signalへの生物学的変換biological conversion
ロドプシンrhodopsin :
アポタンパク質のオプシンopsinと ( 桿体視物質scotopsin 錐体視物質photopsin)
発色団chromophore レチナールアルデヒド体 からなる。
アポタンパク質apoprotein:補欠分子族prosthetic groupと結合して活性のあるタンパク質になる
タンパク質:その構造はアミノ酸の玉が鎖のようにつながり
らせん状 折り畳まれた形 球状に丸まった立体構造をしている。
タンパク質の立体構造は
一次構造:ポリペプチド鎖と呼ばれるアミノ酸のつながり
二次構造:らせん状のポリペプチド鎖
三次構造: 折り畳まれ球状のポリペプチド鎖
四次構造:球状の鎖がいくつか集まり大きな構造をとっている
20数種のアミノ酸のアミノ基とカルボキシル基は共通だが 側鎖と呼ばれる部分がそれぞれに違う。
側鎖には親水性と疎水性があり、これによりアミノ酸親水性、疎水性を規定される。
アミノ酸の鎖が立体構造をとるとき 疎水性アミノ酸は内側へ 親水性アミノ酸は外側に行こうとし
1本の鎖が立体へ変化す。
体内は70%が水分 タンパク質は常に水と接する状態にあり 疎水性アミノ酸は水を嫌い内側に潜り
親水性アミノ酸は水と接する外側に行く
側鎖が酸性か塩基性かもタンパク質の構造を決める要因。
塩基性側鎖はプラス 酸性側鎖はマイナスのイオンを帯びており
イオンの電磁力相互作用electromagnetic force :引力attraction 斥力repulsion も立体構造に影響を及ぼす。
アミノ酸の種類 数 配列のしかた 並び 立体構造 はタンパク質の独自性を保つ要素
たった20数個のアミノ酸から何百億兆種類のタンパク質が生まれるのはこのため。
ポリペプチド鎖 :アミノ酸のつながり
鉛筆を芯にしてそのまわりに針金を巻き付けてできるような形「αらせん」を好んでとる。
ポリペプチド鎖を引き延ばせば 鎖と鎖は水素結合で固められ「αらせん」が「β構造」に変化す
はタンパク質の二次構造に分類され 無理なく安定している
補欠分子族 (prosthetic group): 活性に不可欠な非タンパク質性の低分子化合物
タンパク質部分に共有結合/配位結合などにより強固に結合し酵素活性を発現する
と たのしい演劇の日々
『光というのも面白い存在で、私たちが見ているものは、結局は光だ。
その物自体を見ているようで、本当のところは、物が反射する光を見ている。』
(文系でもよくわかる 世界の仕組みを物理学で知る「はじめに」 より )
視覚(visual perception)とは
網膜/retinal,vitamin Aアルデヒド(aldehyde,有機化合物) が受けた光子photonの
電気信号electrical signalへの生物学的変換biological conversion
ロドプシンrhodopsin :
アポタンパク質のオプシンopsinと ( 桿体視物質scotopsin 錐体視物質photopsin)
発色団chromophore レチナールアルデヒド体 からなる。
アポタンパク質apoprotein:補欠分子族prosthetic groupと結合して活性のあるタンパク質になる
タンパク質:その構造はアミノ酸の玉が鎖のようにつながり
らせん状 折り畳まれた形 球状に丸まった立体構造をしている。
タンパク質の立体構造は
一次構造:ポリペプチド鎖と呼ばれるアミノ酸のつながり
二次構造:らせん状のポリペプチド鎖
三次構造: 折り畳まれ球状のポリペプチド鎖
四次構造:球状の鎖がいくつか集まり大きな構造をとっている
20数種のアミノ酸のアミノ基とカルボキシル基は共通だが 側鎖と呼ばれる部分がそれぞれに違う。
側鎖には親水性と疎水性があり、これによりアミノ酸親水性、疎水性を規定される。
アミノ酸の鎖が立体構造をとるとき 疎水性アミノ酸は内側へ 親水性アミノ酸は外側に行こうとし
1本の鎖が立体へ変化す。
体内は70%が水分 タンパク質は常に水と接する状態にあり 疎水性アミノ酸は水を嫌い内側に潜り
親水性アミノ酸は水と接する外側に行く
側鎖が酸性か塩基性かもタンパク質の構造を決める要因。
塩基性側鎖はプラス 酸性側鎖はマイナスのイオンを帯びており
イオンの電磁力相互作用electromagnetic force :引力attraction 斥力repulsion も立体構造に影響を及ぼす。
アミノ酸の種類 数 配列のしかた 並び 立体構造 はタンパク質の独自性を保つ要素
たった20数個のアミノ酸から何百億兆種類のタンパク質が生まれるのはこのため。
ポリペプチド鎖 :アミノ酸のつながり
鉛筆を芯にしてそのまわりに針金を巻き付けてできるような形「αらせん」を好んでとる。
ポリペプチド鎖を引き延ばせば 鎖と鎖は水素結合で固められ「αらせん」が「β構造」に変化す
はタンパク質の二次構造に分類され 無理なく安定している
補欠分子族 (prosthetic group): 活性に不可欠な非タンパク質性の低分子化合物
タンパク質部分に共有結合/配位結合などにより強固に結合し酵素活性を発現する
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